Beljakovine: primarna zgradba beljakovin, shema tvorbe tripeptida. Biosinteza beljakovin. Struktura posameznega proteina je določena z ravnmi organizacije in delovanja proteinov

Dokazali so obstoj 4 nivojev strukturne organizacije beljakovinske molekule.

Primarna struktura beljakovin– zaporedje razporeditve aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi. V beljakovinah so posamezne aminokisline med seboj povezane peptidne vezi, ki izhajajo iz interakcije a-karboksilnih in a-amino skupin aminokislin.

Do danes je bila dešifrirana primarna struktura več deset tisoč različnih proteinov. Za določitev primarne strukture proteina se aminokislinska sestava določi z metodami hidrolize. Nato se določi kemijska narava končnih aminokislin. Naslednji korak je določitev zaporedja aminokislin v polipeptidni verigi. V ta namen se uporablja selektivna delna (kemična in encimska) hidroliza. Možno je uporabiti rentgensko difrakcijsko analizo, pa tudi podatke o komplementarnem nukleotidnem zaporedju DNK.

Sekundarna struktura beljakovin– konfiguracija polipeptidne verige, tj. metoda pakiranja polipeptidne verige v specifično konformacijo. Ta proces ne poteka kaotično, ampak v skladu s programom, ki je vgrajen v primarno strukturo.

Stabilnost sekundarne strukture zagotavljajo predvsem vodikove vezi, določen prispevek pa prispevajo tudi kovalentne vezi - peptidne in disulfidne.

Upošteva se najverjetnejša vrsta strukture globularnih proteinov a-vijačnica. Zvijanje polipeptidne verige se pojavi v smeri urinega kazalca. Za vsak protein je značilna določena stopnja spiralizacije. Če so verige hemoglobina 75% vijačne, je pepsin samo 30%.

Vrsta konfiguracije polipeptidnih verig, ki jih najdemo v beljakovinah las, svile in mišic, se imenuje b-strukture. Segmenti peptidne verige so razporejeni v enem sloju in tvorijo figuro, podobno listu, zloženemu v harmoniko. Plast lahko tvorita dve ali več peptidnih verig.

V naravi obstajajo beljakovine, katerih struktura ne ustreza niti β- niti a-strukturi, na primer kolagen je fibrilarni protein, ki sestavlja večino vezivnega tkiva v človeškem in živalskem telesu.

Terciarna struktura beljakovin– prostorska orientacija polipeptidne vijačnice oziroma način razporeditve polipeptidne verige v določenem volumnu. Prvi protein, katerega terciarna struktura je bila razjasnjena z rentgensko difrakcijsko analizo, je bil mioglobin (slika 2).

Pri stabilizaciji prostorske strukture proteinov imajo poleg kovalentnih vezi glavno vlogo nekovalentne vezi (vodikove, elektrostatične interakcije nabitih skupin, medmolekularne van der Waalsove sile, hidrofobne interakcije itd.).

Po sodobnih konceptih se terciarna struktura proteina po zaključku njegove sinteze oblikuje spontano. Glavna gonilna sila je interakcija aminokislinskih radikalov z molekulami vode. V tem primeru so nepolarni hidrofobni radikali aminokislin potopljeni v proteinsko molekulo, polarni radikali pa so usmerjeni proti vodi. Proces tvorbe naravne prostorske strukture polipeptidne verige se imenuje zlaganje. Beljakovine imenovane spremljevalci. Sodelujejo pri zlaganju. Opisane so številne dedne bolezni človeka, katerih razvoj je povezan z motnjami zaradi mutacij v procesu zvijanja (pigmentoza, fibroza itd.).

Z metodami rentgenske difrakcijske analize je dokazan obstoj nivojev strukturne organizacije proteinske molekule, vmesnih med sekundarno in terciarno strukturo. Domena je kompaktna kroglasta strukturna enota znotraj polipeptidne verige (slika 3). Odkritih je bilo veliko proteinov (na primer imunoglobulinov), sestavljenih iz domen različnih struktur in funkcij, ki jih kodirajo različni geni.

Vse biološke lastnosti beljakovin so povezane z ohranjanjem njihove terciarne strukture, ki se imenuje domačin. Proteinska globula ni absolutno toga struktura: možna so reverzibilna gibanja delov peptidne verige. Te spremembe ne porušijo celotne konformacije molekule. Na konformacijo beljakovinske molekule vplivajo pH okolja, ionska moč raztopine in interakcija z drugimi snovmi. Vse vplive, ki vodijo do motenj naravne konformacije molekule, spremlja delna ali popolna izguba bioloških lastnosti proteina.

Kvartarna struktura beljakovin- metoda polaganja v prostoru posameznih polipeptidnih verig, ki imajo enako ali različno primarno, sekundarno ali terciarno strukturo, in tvorba strukturno in funkcionalno enotne makromolekularne tvorbe.

Imenuje se proteinska molekula, sestavljena iz več polipeptidnih verig oligomer in vsaka veriga, vključena v to - protomer. Oligomerni proteini so pogosto zgrajeni iz sodega števila protomerov, na primer molekula hemoglobina je sestavljena iz dveh a- in dveh b-polipeptidnih verig (slika 4).

Približno 5% beljakovin ima kvartarno strukturo, vključno s hemoglobinom in imunoglobulini. Struktura podenote je značilna za številne encime.

Proteinske molekule, ki sestavljajo protein s kvartarno strukturo, nastanejo ločeno na ribosomih in šele po končani sintezi tvorijo skupno supramolekularno strukturo. Protein pridobi biološko aktivnost šele, ko so njegovi sestavni protomeri združeni. Pri stabilizaciji kvartarne strukture sodelujejo iste vrste interakcij kot pri stabilizaciji terciarne strukture.

Nekateri raziskovalci priznavajo obstoj pete ravni strukturne organizacije beljakovin. to presnovi - polifunkcionalni makromolekularni kompleksi različnih encimov, ki katalizirajo celotno pot substratnih transformacij (sintetaze višjih maščobnih kislin, kompleks piruvat dehidrogenaze, dihalna veriga).

Biosinteza beljakovin.

1. Struktura ene beljakovine je določena:

1) skupina genov 2) en gen

3) ena molekula DNA 4) celota genov organizma

2. Gen kodira informacije o zaporedju monomerov v molekuli:

1) tRNA 2) AA 3) glikogen 4) DNA

3. Trojčki se imenujejo antikodoni:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. Plastična izmenjava je sestavljena predvsem iz reakcij:

1) razgradnja organskih snovi 2) razgradnja anorganskih snovi

3) sinteza organskih snovi 4) sinteza anorganskih snovi

5. Sinteza beljakovin v prokariontski celici poteka:

1) na ribosomih v jedru 2) na ribosomih v citoplazmi 3) v celični steni

4) na zunanji površini citoplazemske membrane

6. Postopek oddajanja se zgodi:

1) v citoplazmi 2) v jedru 3) v mitohondrijih

4) na membranah grobega endoplazmatskega retikuluma

7. Sinteza se pojavi na membranah zrnatega endoplazmatskega retikuluma:

1)ATP; 2) ogljikovi hidrati; 3) lipidi; 4) beljakovine.

8. En trojček kodira:

1. ena AK 2 en znak organizma 3. več AK

9. Sinteza beljakovin je trenutno končana

1. prepoznavanje kodona s strani antikodona 2. pojav "ločila" na ribosomu

3. vstop mRNA v ribosom

10. Postopek, ki ima za posledico branje informacij iz molekule DNK.

1.prevod 2.transkripcija 3.transformacija

11. Lastnosti beljakovin so določene...

1. sekundarna struktura proteina 2. primarna struktura proteina

3.terciarna struktura beljakovin

12. Postopek, s katerim antikodon prepozna kodon na mRNA

13. Faze biosinteze beljakovin.

1.transkripcija, prevod 2.transformacija, prevod

3.transorganizacija, transkripcija

14. Antikodon tRNA je sestavljen iz nukleotidov UCG. Kateri triplet DNK ji je komplementaren?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

15. Število tRNA, vključenih v prevajanje, je enako številu:

1. kodoni mRNA, ki kodirajo aminokisline 2. molekule mRNA

3 Geni, vključeni v molekulo DNA 4. Proteini, sintetizirani na ribosomih

16. Določite zaporedje razporeditve nukleotidov i-RNA med prepisovanjem iz ene od verig DNA: A-G-T-C-G

1) U 2) G 3) C 4) A 5) C

17. Ko se molekula DNK replicira, proizvede:

1) nit, ki je razpadla na ločene fragmente hčerinskih molekul

2) molekula, sestavljena iz dveh novih verig DNA

3) molekula, katere polovica je sestavljena iz verige mRNA

4) hčerinska molekula, sestavljena iz ene stare in ene nove verige DNA

18. Predloga za sintezo molekule mRNA med transkripcijo je:

1) celotno molekulo DNA 2) celotno eno od verig molekule DNA

3) odsek ene od verig DNK

4) v nekaterih primerih ena od verig molekule DNA, v drugih - celotna molekula DNA.

19. Proces samopodvajanja molekule DNA.

1.replikacija 2.popravilo

3. reinkarnacija

20. Med biosintezo beljakovin v celici je energija ATP:

1) porabljeno 2) shranjeno

3) ni porabljen ali dodeljen

21. V somatskih celicah večceličnega organizma:

1) različni nabor genov in proteinov 2) isti nabor genov in proteinov

3) isti niz genov, vendar drugačen niz beljakovin

4) isti nabor beljakovin, vendar različen nabor genov

22.. En trojček DNK nosi informacije o:

1) zaporedje aminokislin v proteinski molekuli

2) značilnost organizma 3) aminokislina v molekuli sintetiziranega proteina

4) sestava molekule RNA

23. Kateri od procesov se ne pojavi v celicah katere koli strukture in funkcije:

1) sinteza beljakovin 2) metabolizem 3) mitoza 4) mejoza

24. Pojem "transkripcija" se nanaša na postopek:

1) podvajanje DNA 2) sinteza mRNA na DNA

3) prenos mRNA na ribosome 4) tvorba proteinskih molekul na polisomu

25. Del molekule DNK, ki nosi informacijo o eni proteinski molekuli, je:

1)gen 2)fenotip 3)genom 4)genotip

26. Transkripcija pri evkariontih poteka v:

1) citoplazma 2) endoplazmatska membrana 3) lizosomi 4) jedro

27. Sinteza beljakovin poteka v:

1) granularni endoplazmatski retikulum

2) gladek endoplazmatski retikulum 3) jedro 4) lizosomi

28. Ena aminokislina je kodirana:

1) štirje nukleotidi 2) dva nukleotida

3) en nukleotid 4) trije nukleotidi

29. Triplet nukleotidov ATC v molekuli DNA bo ustrezal kodonu molekule mRNA:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Ločilagenetska koda:

1. kodirajo določene proteine ​​2. sprožijo sintezo proteinov

3. zaustaviti sintezo beljakovin

31. Proces samopodvajanja molekule DNA.

1. replikacija 2. reparacija 3. reinkarnacija

32. Funkcija mRNA v procesu biosinteze.

1.shranjevanje dednih informacij 2.transport AK do ribosomov

3. dobava informacij ribosomom

33. Proces, ko tRNA pripelje aminokisline do ribosomov.

1.transkripcija 2.prevod 3.transformacija

34. Ribosomi, ki sintetizirajo isto proteinsko molekulo.

1.kromosom 2.polisom 3.megakromosom

35. Postopek, pri katerem aminokisline tvorijo beljakovinsko molekulo.

1.transkripcija 2.prevod 3.transformacija

36. Reakcije matrične sinteze vključujejo ...

1.Podvajanje DNK 2.transkripcija, translacija 3.oba odgovora sta pravilna

37. En triplet DNK nosi informacije o:

1. Zaporedja aminokislin v proteinski molekuli
2.Lokacija specifične AK v proteinski verigi
3. Značilnosti določenega organizma
4. Aminokislina, vključena v beljakovinsko verigo

38. Gen kodira informacije o:

1) struktura beljakovin, maščob in ogljikovih hidratov 2) primarna struktura beljakovin

3) nukleotidna zaporedja v DNK

4) aminokislinska zaporedja v 2 ali več proteinskih molekulah

39. Sinteza mRNA se začne z:

1) ločitev DNK na dve verigi 2) interakcija encima RNA polimeraze in gena

3) podvajanje genov 4) razpad genov na nukleotide

40. Transkripcija se zgodi:

1) v jedru 2) na ribosomih 3) v citoplazmi 4) na kanalih gladkega ER

41. Sinteza beljakovin ne poteka na ribosomih v:

1) povzročitelj tuberkuloze 2) čebele 3) mušnica 4) bakteriofag

42. Med prevajanjem je matrika za sestavljanje polipeptidne verige proteina:

1) obe verigi DNK 2) ena od verig molekule DNK

3) molekula mRNA 4) v nekaterih primerih ena od verig DNA, v drugih - molekula mRNA

1. Struktura ene beljakovine je določena:

1) skupina genov 2) en gen

3) ena molekula DNA 4) celota genov organizma

2. Gen kodira informacije o zaporedju monomerov v molekuli:

1) tRNA 2) AA 3) glikogen 4) DNA

3. Trojčki se imenujejo antikodoni:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. Plastična izmenjava je sestavljena predvsem iz reakcij:

1) razgradnja organskih snovi 2) razgradnja anorganskih snovi

3) sinteza organskih snovi 4) sinteza anorganskih snovi

5. Sinteza beljakovin v prokariontski celici poteka:

1) na ribosomih v jedru 2) na ribosomih v citoplazmi 3) v celični steni

6. Postopek oddajanja se zgodi:

1) v citoplazmi 2) v jedru 3) v mitohondrijih

4) na membranah grobega endoplazmatskega retikuluma

7. Sinteza se pojavi na membranah zrnatega endoplazmatskega retikuluma:

1)ATP; 2) ogljikovi hidrati; 3) lipidi; 4) beljakovine.

8. En trojček kodira:

1. ena AK 2 en znak organizma 3. več AK

13. Faze biosinteze beljakovin.

1.transkripcija, prevod 2.transformacija, prevod

3.transorganizacija, transkripcija

14. Antikodon tRNA je sestavljen iz nukleotidov UCG. Kateri triplet DNK ji je komplementaren?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

2) molekula, sestavljena iz dveh novih verig DNA

4) hčerinska molekula, sestavljena iz ene stare in ene nove verige DNA

18. Predloga za sintezo molekule mRNA med transkripcijo je:

1) celotno molekulo DNA 2) celotno eno od verig molekule DNA

4) v nekaterih primerih ena od verig molekule DNA, v drugih - celotna molekula DNA.

19. Proces samopodvajanja molekule DNA.

1.replikacija 2.popravilo

3. reinkarnacija

20. Med biosintezo beljakovin v celici energija ATP:

1) porabljeno 2) shranjeno

21. V somatskih celicah večceličnega organizma:

1) različni nabor genov in proteinov 2) isti nabor genov in proteinov

3) isti niz genov, vendar drugačen niz beljakovin

23. Kateri od procesov se ne pojavi v celicah katere koli strukture in funkcije:

1) sinteza beljakovin 2) metabolizem 3) mitoza 4) mejoza

24. Pojem "transkripcija" se nanaša na postopek:

1) podvajanje DNA 2) sinteza mRNA na DNA

3) prenos mRNA na ribosome 4) tvorba proteinskih molekul na polisomu

25. Del molekule DNK, ki nosi informacijo o eni proteinski molekuli, je:

1)gen 2)fenotip 3)genom 4)genotip

26. Transkripcija pri evkariontih poteka v:

1) citoplazma 2) endoplazmatska membrana 3) lizosomi 4) jedro

27. Sinteza beljakovin poteka v:

1) granularni endoplazmatski retikulum

2) gladek endoplazmatski retikulum 3) jedro 4) lizosomi

28. Ena aminokislina je kodirana:

1) štirje nukleotidi 2) dva nukleotida

29. Triplet nukleotidov ATC v molekuli DNA bo ustrezal kodonu molekule mRNA:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Ločila genetske kode:

1. kodirajo določene proteine ​​2. sprožijo sintezo proteinov

3. zaustaviti sintezo beljakovin

31. Proces samopodvajanja molekule DNA.

1. replikacija 2. reparacija 3. reinkarnacija

32. Funkcija mRNA v procesu biosinteze.

1.shranjevanje dednih informacij 2.transport AK do ribosomov

33. Proces, ko tRNA pripelje aminokisline do ribosomov.

1.transkripcija 2.prevod 3.transformacija

34. Ribosomi, ki sintetizirajo isto proteinsko molekulo.

1.kromosom 2.polisom 3.megakromosom

35. Postopek, pri katerem aminokisline tvorijo beljakovinsko molekulo.

1.transkripcija 2.prevod 3.transformacija

36. Reakcije matrične sinteze vključujejo ...

1.Podvajanje DNK 2.transkripcija, translacija 3.oba odgovora sta pravilna

37. En triplet DNK nosi informacije o:

1. Zaporedja aminokislin v proteinski molekuli

38. Gen kodira informacije o:

1) struktura beljakovin, maščob in ogljikovih hidratov 2) primarna struktura beljakovin

3) nukleotidna zaporedja v DNK

4) aminokislinska zaporedja v 2 ali več proteinskih molekulah

39. Sinteza mRNA se začne z:

1) ločitev DNK na dve verigi 2) interakcija encima RNA polimeraze in gena

40. Transkripcija se zgodi:

1) v jedru 2) na ribosomih 3) v citoplazmi 4) na kanalih gladkega ER

41. Sinteza beljakovin ne poteka na ribosomih v:

1) povzročitelj tuberkuloze 2) čebele 3) mušnica 4) bakteriofag

42. Med prevajanjem je matrika za sestavljanje polipeptidne verige proteina:

1) obe verigi DNK 2) ena od verig molekule DNK

3) molekula mRNA 4) v nekaterih primerih ena od verig DNA, v drugih - molekula mRNA

Biološka kemija Lelevich Vladimir Valeryanovich

Stopnje strukturne organizacije proteinov

Primarna struktura– strogo določeno linearno zaporedje aminokislin v polipeptidni verigi.

Strateška načela za preučevanje primarne strukture proteinov so se bistveno spremenila, ko so se uporabljene metode razvile in izboljšale. Treba je opozoriti na tri glavne faze njihovega razvoja. Prva stopnja se začne s klasičnim delom F. Sangerja (1953) o določitvi aminokislinskega zaporedja insulina, druga - s široko uvedbo avtomatskega sekvencerja v strukturno analizo proteinov (zgodnja 70. leta 20. stoletja), tretji - z razvojem hitrih metod za analizo nukleotidnega zaporedja DNK ( zgodnjih 80. let 20. stoletja).

Primarno strukturo beljakovin določajo:

1. Narava aminokislin, vključenih v molekulo.

2. Relativna količina posamezne aminokisline.

3. Strogo določeno zaporedje aminokislin v polipeptidni verigi.

Predhodne študije pred določitvijo primarne strukture proteina

1. Čiščenje beljakovin

2. Določitev molekulske mase.

3. Določitev vrste in števila protetičnih skupin (če je protein konjugiran).

4. Ugotavljanje prisotnosti intra- ali medmolekularnih disulfidnih vezi. Običajno sočasno ugotavljamo prisotnost sulfhidrilnih skupin v nativnem proteinu.

5. Predobdelava proteinov s 4. strukturo z namenom disociacije podenot, njihova izolacija in kasnejša študija.

Faze določanja primarne strukture proteinov in polipeptidov

1. Določanje aminokislinske sestave (hidroliza, analizator aminokislin).

2. Identifikacija N- in C-terminalnih aminokislin.

3. Cepitev polipeptidne verige na fragmente (tripsin, kimotripsin, cianogen bromid, hidroksilamin itd.).

4. Določanje aminokislinskega zaporedja peptidnih fragmentov (sekvencer).

5. Razcepitev originalne polipeptidne verige na druge načine in določitev njihovega aminokislinskega zaporedja.

6. Vzpostavitev vrstnega reda razporeditve peptidnih fragmentov v prekrivajočih se območjih (pridobitev peptidnih kart).

Metode za določanje N-terminalnih aminokislin

1. Sangerjeva metoda.

2. Edmanova metoda (izvedena v sekvencerju).

3. Reakcija z dansil kloridom.

4. Metoda z uporabo aminopeptidaze.

Metode za določanje C-terminalnih aminokislin

1. Metoda Akabori.

2. Metoda z uporabo karboksipeptidaze.

3. Metoda z uporabo natrijevega borohidrida.

Splošni vzorci glede aminokislinskega zaporedja proteinov

1. Ne obstaja eno edinstveno zaporedje ali skupina delnih zaporedij, skupnih vsem proteinom.

2. Proteini, ki opravljajo različne funkcije, imajo različna zaporedja.

3. Proteini s podobnimi funkcijami imajo podobna zaporedja, vendar običajno obstaja le majhna stopnja prekrivanja zaporedij.

4. Identični proteini, ki opravljajo enake funkcije, vendar izolirani iz različnih organizmov, imajo običajno pomembno podobnost zaporedja.

5. Identični proteini, ki opravljajo enake funkcije in so izolirani iz organizmov iste vrste, imajo skoraj vedno popolnoma enako zaporedje.

Najvišje ravni strukture beljakovin in njihove biološke aktivnosti so tesno povezane in jih dejansko določa zaporedje aminokislin. To pomeni, da je primarna struktura genetsko določena in določa posamezne lastnosti beljakovin, njihovo vrstno specifičnost, na njeni podlagi se oblikujejo vse nadaljnje strukture.

Sekundarna struktura proteina je konfiguracija polipeptidne verige, ki je posledica interakcij med njegovimi funkcionalnimi skupinami.

Vrste sekundarne strukture:

1. ?-vijačnica.

2. Zgiban list (?-struktura).

3. Statistični zaplet.

Prvi dve sorti predstavljata urejeno ureditev, tretja - neurejeno.

Supersekundarna struktura proteinov.

Primerjava konformacij proteinov z različnimi strukturami in funkcijami je pokazala prisotnost podobnih kombinacij elementov sekundarne strukture v njih. Ta poseben vrstni red nastajanja sekundarnih struktur imenujemo supersekundarna struktura. Supersekundarna struktura nastane zaradi interradikalnih interakcij.

Vrste supersekundarne strukture beljakovin:

1. Supersekundarna struktura tipa ?-cev. Resnično spominja na sod, kjer se vsaka β-struktura nahaja znotraj in je povezana z β-vijačnim odsekom verige, ki se nahaja na površini. Značilnost nekaterih encimov - triosefosfat izomeraza, piruvat kinaza.

2. Strukturni motiv “?-vijačnica – obrat – ?-vijačnica”. Najdemo ga v številnih proteinih, ki vežejo DNA.

3. Supersekundarna struktura v obliki "cinkovega prsta". Značilno tudi za proteine, ki vežejo DNA. "Cinkov prst" je proteinski fragment, ki vsebuje približno 20 aminokislin, v katerih je atom cinka vezan na štiri aminokislinske radikale: običajno dva cisteinska ostanka in dva histidinska ostanka.

4. Supersekundarna struktura levcinske zadrge. Povezovanje protomerov ali posameznih proteinov v komplekse je včasih doseženo z uporabo strukturnih motivov, imenovanih "levcinske zadrge". Primer takšne proteinske povezave so histoni. To so jedrske beljakovine, ki vsebujejo veliko število pozitivno nabitih aminokislin - arginin in lizin. Molekule histona so kompleksirane z uporabo "levcinskih zadrg", kljub dejstvu, da imajo vsi monomeri močan pozitivni naboj.

Glede na prisotnost α-vijačnic in β-struktur lahko globularne proteine ​​razdelimo v 4 kategorije:

Terciarna struktura proteina je prostorska orientacija polipeptidne verige oziroma način njenega zvijanja v določenem volumnu.

Glede na obliko terciarne strukture ločimo globularne in fibrilarne proteine. V globularnih proteinih pogosto prevladuje α-vijačnica, fibrilarni proteini nastanejo na osnovi α-strukture.

Pri stabilizaciji terciarne strukture globularnega proteina lahko sodelujejo:

1. vodikove vezi spiralne strukture;

2. vodikove vezi?-strukture;

3. vodikove vezi med radikali stranske verige;

4. hidrofobne interakcije med nepolarnimi skupinami;

5. elektrostatične interakcije med nasprotno nabitimi skupinami;

6. disulfidne vezi;

7. koordinacijske vezi kovinskih ionov.

Kvartarna struktura proteina je metoda polaganja v prostoru posameznih polipeptidnih verig, ki imajo enako (ali različno) primarno, sekundarno ali terciarno strukturo, in tvorba strukturno in funkcionalno enotne makromolekularne tvorbe.

Kvartarna struktura je značilna za beljakovine, sestavljene iz več podenot. Interakcija med komplementarnimi regijami podenot v kvartarni strukturi poteka z uporabo vodikovih in ionskih vezi, van der Waalsovih sil in hidrofobnih interakcij. Kovalentne vezi se pojavljajo manj pogosto.

Prednosti gradnje podenote proteina v primerjavi z eno dolgo polipeptidno verigo.

Prvič, prisotnost strukture podenote vam omogoča, da "shranite" genski material. Pri oligomernih proteinih, sestavljenih iz enakih podenot, se velikost strukturnega gena in s tem dolžina messenger RNA močno zmanjšata.

Drugič, z relativno majhno velikostjo verige se zmanjša vpliv naključnih napak, ki se lahko pojavijo med biosintezo beljakovinskih molekul. Poleg tega je med povezovanjem podenot v en sam kompleks možna dodatna zavrnitev "nepravilnih", napačnih polipeptidov.

Tretjič, prisotnost strukture podenote v številnih proteinih omogoča celici, da zlahka uravnava njihovo aktivnost s premikanjem asociacijsko-disociacijskega ravnovesja v eno ali drugo smer.

Končno struktura podenote olajša in pospeši proces molekularne evolucije. Mutacije, ki vodijo le do majhnih konformacijskih sprememb na ravni terciarne strukture zaradi večkratnega povečanja teh sprememb med prehodom v kvartarno strukturo, lahko prispevajo k pojavu novih lastnosti v proteinu.