Baltymai: pirminė baltymų struktūra, tripeptidų susidarymo schema. Baltymų biosintezė. Vieno baltymo struktūrą lemia baltymų organizavimo ir funkcijos lygiai

Buvo įrodyta, kad egzistuoja 4 baltymo molekulės struktūros organizavimo lygiai.

Pirminė baltymų struktūra– aminorūgščių liekanų išsidėstymo polipeptidinėje grandinėje seka. Baltymuose atskiros aminorūgštys yra susietos viena su kita peptidiniai ryšiai, atsirandantis dėl aminorūgščių a-karboksilo ir a-amino grupių sąveikos.

Iki šiol buvo iššifruota pirminė dešimčių tūkstančių skirtingų baltymų struktūra. Norint nustatyti pirminę baltymo struktūrą, aminorūgščių sudėtis nustatoma naudojant hidrolizės metodus. Tada nustatoma galutinių aminorūgščių cheminė prigimtis. Kitas žingsnis yra aminorūgščių sekos nustatymas polipeptidinėje grandinėje. Šiuo tikslu naudojama selektyvi dalinė (cheminė ir fermentinė) hidrolizė. Galima naudoti rentgeno spindulių difrakcijos analizę, taip pat duomenis apie komplementarią DNR nukleotidų seką.

Baltymų antrinė struktūra– polipeptidinės grandinės konfigūracija, t.y. polipeptidinės grandinės įpakavimo į specifinę konformaciją būdas. Šis procesas vyksta ne chaotiškai, o pagal pirminėje struktūroje įterptą programą.

Antrinės struktūros stabilumą užtikrina daugiausia vandeniliniai ryšiai, tačiau tam tikrą indėlį įneša kovalentiniai ryšiai – peptidas ir disulfidas.

Nagrinėjamas labiausiai tikėtinas rutulinių baltymų struktūros tipas a-spiralė. Polipeptidinės grandinės sukimas vyksta pagal laikrodžio rodyklę. Kiekvienam baltymui būdingas tam tikras helikalizacijos laipsnis. Jei hemoglobino grandinės yra 75% spiralinės, tai pepsino yra tik 30%.

Polipeptidinių grandinių, esančių plaukų, šilko ir raumenų baltymuose, konfigūracijos tipas vadinamas b struktūros. Peptidinės grandinės segmentai yra išdėstyti viename sluoksnyje, sudarydami figūrą, panašią į lapą, sulankstytą į akordeoną. Sluoksnis gali būti sudarytas iš dviejų ar daugiau peptidinių grandinių.

Gamtoje yra baltymų, kurių struktūra neatitinka nei β-, nei a-struktūros, pavyzdžiui, kolagenas yra fibrilinis baltymas, kuris sudaro didžiąją jungiamojo audinio dalį žmogaus ir gyvūno kūne.

Baltymų tretinė struktūra– polipeptidinės spiralės erdvinė orientacija arba polipeptidinės grandinės išsidėstymas tam tikrame tūryje. Pirmasis baltymas, kurio tretinė struktūra buvo išaiškinta rentgeno difrakcinės analizės būdu, buvo kašalotų mioglobinas (2 pav.).

Stabilizuojant baltymų erdvinę struktūrą, be kovalentinių ryšių, pagrindinį vaidmenį atlieka nekovalentiniai ryšiai (vandenilis, įkrautų grupių elektrostatinė sąveika, tarpmolekulinės van der Waals jėgos, hidrofobinės sąveikos ir kt.).

Remiantis šiuolaikinėmis koncepcijomis, tretinė baltymo struktūra, pasibaigus jo sintezei, susidaro spontaniškai. Pagrindinė varomoji jėga yra aminorūgščių radikalų sąveika su vandens molekulėmis. Šiuo atveju nepoliniai hidrofobiniai aminorūgščių radikalai yra panardinami į baltymo molekulės vidų, o poliniai radikalai yra orientuoti į vandenį. Polipeptidinės grandinės natūralios erdvinės struktūros formavimosi procesas vadinamas sulankstomas. Baltymai vadinami palydovai. Jie dalyvauja lankstymo procese. Aprašyta nemažai paveldimų žmonių ligų, kurių vystymasis siejamas su sutrikimais dėl lankstymo proceso mutacijų (pigmentozė, fibrozė ir kt.).

Taikant rentgeno spindulių difrakcijos analizės metodus, įrodytas baltymo molekulės, tarpinės tarp antrinės ir tretinės struktūrų, struktūrinio organizavimo lygių egzistavimas. Domenas yra kompaktiškas rutulinis struktūrinis vienetas polipeptidinėje grandinėje (3 pav.). Buvo atrasta daug baltymų (pavyzdžiui, imunoglobulinų), susidedančių iš skirtingos struktūros ir funkcijų domenų, užkoduotų skirtingų genų.

Visos baltymų biologinės savybės yra susijusios su jų tretinės struktūros išsaugojimu, kuris vadinamas gimtoji. Baltymų rutuliukas nėra absoliučiai standi struktūra: galimi grįžtami peptidinės grandinės dalių judesiai. Šie pokyčiai nepažeidžia bendros molekulės konformacijos. Baltymų molekulės konformacijai įtakos turi aplinkos pH, tirpalo joninė jėga, sąveika su kitomis medžiagomis. Bet koks poveikis, sukeliantis natūralios molekulės konformacijos sutrikimą, yra lydimas dalinio arba visiško baltymo biologinių savybių praradimo.

Ketvirtinė baltymų struktūra- atskirų polipeptidinių grandinių, turinčių vienodą arba skirtingą pirminę, antrinę ar tretinę struktūrą, klojimo erdvėje ir struktūriškai bei funkciškai vieningo stambiamolekulinio darinio formavimo būdas.

Baltymų molekulė, susidedanti iš kelių polipeptidinių grandinių, vadinama oligomeras, ir kiekviena į ją įtraukta grandinė – protomeras. Oligomeriniai baltymai dažnai yra sudaryti iš lyginio protomerų skaičiaus, pavyzdžiui, hemoglobino molekulė susideda iš dviejų a- ir dviejų b-polipeptidinių grandinių (4 pav.).

Apie 5% baltymų turi ketvirtinę struktūrą, įskaitant hemoglobiną ir imunoglobulinus. Subvieneto struktūra būdinga daugeliui fermentų.

Baltymų molekulės, sudarančios ketvirtinės struktūros baltymą, susidaro atskirai ribosomose ir tik pasibaigus sintezei sudaro bendrą supramolekulinę struktūrą. Baltymas įgyja biologinį aktyvumą tik tada, kai sujungiami jį sudarantys protomerai. Stabilizuojant ketvirtinę struktūrą dalyvauja tos pačios rūšies sąveikos, kaip ir stabilizuojant tretinę.

Kai kurie tyrinėtojai pripažįsta, kad egzistuoja penktasis baltymų struktūros organizavimo lygis. Tai metabolonai -įvairių fermentų polifunkciniai makromolekuliniai kompleksai, katalizuojantys visą substrato virsmų kelią (didesnės riebalų rūgščių sintetazės, piruvatdehidrogenazės kompleksas, kvėpavimo grandinė).

Baltymų biosintezė.

1. Nustatoma vieno baltymo struktūra:

1) genų grupė 2) vienas genas

3) viena DNR molekulė 4) organizmo genų visuma

2. Genas koduoja informaciją apie monomerų seką molekulėje:

1) tRNR 2) AA 3) glikogenas 4) DNR

3. Trynukai vadinami antikodonais:

1) DNR 2) t-RNR 3) i-RNR 4) r-RNR

4. Plastikiniai mainai daugiausia susideda iš reakcijų:

1) organinių medžiagų skilimas 2) neorganinių medžiagų skilimas

3) organinių medžiagų sintezė 4) neorganinių medžiagų sintezė

5. Prokariotinėje ląstelėje vyksta baltymų sintezė:

1) ant ribosomų branduolyje 2) ant ribosomų citoplazmoje 3) ląstelės sienelėje

4) išoriniame citoplazminės membranos paviršiuje

6. Transliacijos procesas vyksta:

1) citoplazmoje 2) branduolyje 3) mitochondrijose

4) ant šiurkštaus endoplazminio tinklo membranų

7. Sintezė vyksta ant granuliuoto endoplazminio tinklo membranų:

1) ATP; 2) angliavandeniai; 3) lipidai; 4) baltymai.

8. Vienas tripletas koduoja:

1. vienas AK 2 vienas organizmo požymis 3. keli AK

9. Šiuo metu baltymų sintezė baigta

1. kodono atpažinimas pagal antikodoną 2. "skyrybos ženklo" atsiradimas ribosomoje

3. iRNR patekimas į ribosomą

10. Procesas, kurio metu nuskaitoma informacija iš DNR molekulės.

1.vertimas 2.transkripcija 3.transformacija

11. Baltymų savybės nustatomos...

1. antrinė baltymo struktūra 2. pirminė baltymo struktūra

3.tretinė baltymų struktūra

12. Procesas, kurio metu antikodonas atpažįsta mRNR kodoną

13. Baltymų biosintezės etapai.

1.transkripcija, vertimas 2.transformacija, vertimas

3.transorganizacija, transkripcija

14. tRNR antikodonas susideda iš UCG nukleotidų. Kuris DNR tripletas jį papildo?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

15. Transliacijoje dalyvaujančių tRNR skaičius yra lygus:

1. mRNR kodonai, koduojantys aminorūgštis 2. mRNR molekulės

3 Į DNR molekulę įtraukti genai 4. Ribosomose sintetinami baltymai

16. Nustatyti i-RNR nukleotidų išsidėstymo seką transkripcijos metu iš vienos iš DNR grandinių: A-G-T-C-G

1) U 2) G 3) C 4) A 5) C

17. Kai DNR molekulė replikuojasi, ji gamina:

1) siūlas, kuris suskilo į atskirus dukterinių molekulių fragmentus

2) molekulė, susidedanti iš dviejų naujų DNR grandinių

3) molekulė, kurios pusė susideda iš mRNR grandinės

4) dukterinė molekulė, susidedanti iš vienos senos ir vienos naujos DNR grandinės

18. MRNR molekulės sintezės šablonas transkripcijos metu yra:

1) visa DNR molekulė 2) visiškai viena iš DNR molekulės grandinių

3) vienos iš DNR grandinių atkarpa

4) vienais atvejais viena iš DNR molekulės grandinių, kitais – visa DNR molekulė.

19. DNR molekulės savaiminio dubliavimosi procesas.

1.replikacija 2.reparacija

3. reinkarnacija

20. Vykstant baltymų biosintezei ląstelėje, ATP energija yra:

1) suvartotas 2) saugomas

3) nesuvartojamas ar neskiriamas

21. Daugialąsčio organizmo somatinėse ląstelėse:

1) skirtingas genų ir baltymų rinkinys 2) tas pats genų ir baltymų rinkinys

3) tas pats genų rinkinys, bet skirtingas baltymų rinkinys

4) tas pats baltymų rinkinys, bet skirtingas genų rinkinys

22.. Vienas DNR tripletas neša informaciją apie:

1) aminorūgščių seka baltymo molekulėje

2) organizmui būdinga 3) aminorūgštis sintetinamo baltymo molekulėje

4) RNR molekulės sudėtis

23. Kuris iš procesų nevyksta jokios sandaros ir funkcijos ląstelėse:

1) baltymų sintezė 2) metabolizmas 3) mitozė 4) mejozė

24. Sąvoka „transkripcija“ reiškia procesą:

1) DNR dubliavimasis 2) mRNR sintezė DNR

3) mRNR perkėlimas į ribosomas 4) baltymų molekulių kūrimas ant polisomos

25. DNR molekulės dalis, kurioje yra informacija apie vieną baltymo molekulę, yra:

1)genas 2)fenotipas 3)genomas 4)genotipas

26. Transkripcija eukariotuose vyksta:

1) citoplazma 2) endoplazminė membrana 3) lizosomos 4) branduolys

27. Baltymų sintezė vyksta:

1) granuliuotas endoplazminis tinklas

2) lygus endoplazminis tinklas 3) branduolys 4) lizosomos

28. Viena aminorūgštis yra užkoduota:

1) keturi nukleotidai 2) du nukleotidai

3) vienas nukleotidas 4) trys nukleotidai

29. ATC nukleotidų tripletas DNR molekulėje atitiks mRNR molekulės kodoną:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Skyrybos ženklaigenetinis kodas:

1. koduoja tam tikrus baltymus 2. suaktyvina baltymų sintezę

3. sustabdyti baltymų sintezę

31. DNR molekulės savaiminio dubliavimosi procesas.

1. replikacija 2. reparacija 3. reinkarnacija

32. iRNR funkcija biosintezės procese.

1.paveldimos informacijos saugojimas 2.AK pernešimas į ribosomas

3.informacijos tiekimas ribosomoms

33. Procesas, kai tRNR atneša aminorūgštis į ribosomas.

1.transkripcija 2.vertimas 3.transformacija

34. Ribosomos, sintetinančios tą pačią baltymo molekulę.

1.chromosoma 2.polisoma 3.megachromosoma

35. Procesas, kurio metu aminorūgštys sudaro baltymo molekulę.

1.transkripcija 2.vertimas 3.transformacija

36. Matricos sintezės reakcijos apima...

1.DNR replikacija 2.transkripcija, vertimas 3.abu atsakymai teisingi

37. Vienas DNR trynukas turi informaciją apie:

1.Aminorūgščių sekos baltymo molekulėje
2.Konkrečios AK vieta baltymų grandinėje
3. Konkretaus organizmo charakteristikos
4. Amino rūgštis įtraukta į baltymų grandinę

38. Genas koduoja informaciją apie:

1) baltymų, riebalų ir angliavandenių struktūra 2) pirminė baltymų struktūra

3) nukleotidų sekos DNR

4) aminorūgščių sekos 2 ar daugiau baltymų molekulių

39. mRNR sintezė prasideda:

1) DNR atskyrimas į dvi grandines 2) RNR polimerazės fermento ir geno sąveika

3) genų dubliavimasis 4) genų skilimas į nukleotidus

40. Transkripcija vyksta:

1) branduolyje 2) ant ribosomų 3) citoplazmoje 4) ant lygaus ER kanalų.

41. Baltymų sintezė ribosomose nevyksta:

1) tuberkuliozės sukėlėjas 2) bitės 3) musmirė 4) bakteriofagas

42. Transliacijos metu baltymo polipeptidinės grandinės surinkimo matrica yra:

1) abi DNR gijos 2) viena iš DNR molekulės grandinių

3) iRNR molekulė 4) vienais atvejais viena iš DNR grandinių, kitais – mRNR molekulė

1. Nustatoma vieno baltymo struktūra:

1) genų grupė 2) vienas genas

3) viena DNR molekulė 4) organizmo genų visuma

2. Genas koduoja informaciją apie monomerų seką molekulėje:

1) tRNR 2) AA 3) glikogenas 4) DNR

3. Trynukai vadinami antikodonais:

1) DNR 2) t-RNR 3) i-RNR 4) r-RNR

4. Plastikiniai mainai daugiausia susideda iš reakcijų:

1) organinių medžiagų skilimas 2) neorganinių medžiagų skilimas

3) organinių medžiagų sintezė 4) neorganinių medžiagų sintezė

5. Prokariotinėje ląstelėje vyksta baltymų sintezė:

1) ant ribosomų branduolyje 2) ant ribosomų citoplazmoje 3) ląstelės sienelėje

6. Transliacijos procesas vyksta:

1) citoplazmoje 2) branduolyje 3) mitochondrijose

4) ant šiurkštaus endoplazminio tinklo membranų

7. Sintezė vyksta ant granuliuoto endoplazminio tinklo membranų:

1) ATP; 2) angliavandeniai; 3) lipidai; 4) baltymai.

8. Vienas tripletas koduoja:

1. vienas AK 2 vienas organizmo požymis 3. keli AK

13. Baltymų biosintezės etapai.

1.transkripcija, vertimas 2.transformacija, vertimas

3.transorganizacija, transkripcija

14. tRNR antikodonas susideda iš UCG nukleotidų. Kuris DNR tripletas jį papildo?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

2) molekulė, susidedanti iš dviejų naujų DNR grandinių

4) dukterinė molekulė, susidedanti iš vienos senos ir vienos naujos DNR grandinės

18. Transkripcijos metu iRNR molekulės sintezės šablonas yra:

1) visa DNR molekulė 2) visiškai viena iš DNR molekulės grandinių

4) vienais atvejais viena iš DNR molekulės grandinių, kitais – visa DNR molekulė.

19. DNR molekulės savaiminio dubliavimosi procesas.

1.replikacija 2.reparacija

3. reinkarnacija

20. Vykstant baltymų biosintezei ląstelėje, ATP energija:

1) suvartotas 2) saugomas

21. Daugialąsčio organizmo somatinėse ląstelėse:

1) skirtingas genų ir baltymų rinkinys 2) tas pats genų ir baltymų rinkinys

3) tas pats genų rinkinys, bet skirtingas baltymų rinkinys

23. Kuris iš procesų nevyksta jokios sandaros ir funkcijos ląstelėse:

1) baltymų sintezė 2) metabolizmas 3) mitozė 4) mejozė

24. Sąvoka „transkripcija“ reiškia procesą:

1) DNR dubliavimasis 2) mRNR sintezė DNR

3) mRNR perkėlimas į ribosomas 4) baltymų molekulių kūrimas ant polisomos

25. DNR molekulės dalis, kurioje yra informacija apie vieną baltymo molekulę, yra:

1)genas 2)fenotipas 3)genomas 4)genotipas

26. Transkripcija eukariotuose vyksta:

1) citoplazma 2) endoplazminė membrana 3) lizosomos 4) branduolys

27. Baltymų sintezė vyksta:

1) granuliuotas endoplazminis tinklas

2) lygus endoplazminis tinklas 3) branduolys 4) lizosomos

28. Viena aminorūgštis yra užkoduota:

1) keturi nukleotidai 2) du nukleotidai

29. ATC nukleotidų tripletas DNR molekulėje atitiks mRNR molekulės kodoną:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Genetinio kodo skyrybos ženklai:

1. koduoja tam tikrus baltymus 2. suaktyvina baltymų sintezę

3. sustabdyti baltymų sintezę

31. DNR molekulės savaiminio dubliavimosi procesas.

1. replikacija 2. reparacija 3. reinkarnacija

32. iRNR funkcija biosintezės procese.

1.paveldimos informacijos saugojimas 2.AK pernešimas į ribosomas

33. Procesas, kai tRNR atneša aminorūgštis į ribosomas.

1.transkripcija 2.vertimas 3.transformacija

34. Ribosomos, sintetinančios tą pačią baltymo molekulę.

1.chromosoma 2.polisoma 3.megachromosoma

35. Procesas, kurio metu aminorūgštys sudaro baltymo molekulę.

1.transkripcija 2.vertimas 3.transformacija

36. Matricos sintezės reakcijos apima...

1.DNR replikacija 2.transkripcija, vertimas 3.abu atsakymai teisingi

37. Vienas DNR trynukas turi informaciją apie:

1.Aminorūgščių sekos baltymo molekulėje

38. Genas koduoja informaciją apie:

1) baltymų, riebalų ir angliavandenių struktūra 2) pirminė baltymų struktūra

3) nukleotidų sekos DNR

4) aminorūgščių sekos 2 ar daugiau baltymų molekulių

39. mRNR sintezė prasideda:

1) DNR atskyrimas į dvi grandines 2) RNR polimerazės fermento ir geno sąveika

40. Transkripcija vyksta:

1) branduolyje 2) ant ribosomų 3) citoplazmoje 4) ant lygaus ER kanalų.

41. Baltymų sintezė ribosomose nevyksta:

1) tuberkuliozės sukėlėjas 2) bitės 3) musmirė 4) bakteriofagas

42. Transliacijos metu baltymo polipeptidinės grandinės surinkimo matrica yra:

1) abi DNR gijos 2) viena iš DNR molekulės grandinių

3) iRNR molekulė 4) vienais atvejais viena iš DNR grandinių, kitais – mRNR molekulė

Biologinė chemija Lelevičius Vladimiras Valerjanovičius

Baltymų struktūrinio organizavimo lygiai

Pirminė struktūra– griežtai apibrėžta linijinė aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje.

Tobulėjant ir tobulėjant naudojamiems metodams, strateginiai pirminės baltymų struktūros tyrimo principai smarkiai pasikeitė. Reikėtų pažymėti tris pagrindinius jų vystymosi etapus. Pirmasis etapas prasideda klasikiniu F. Sanger (1953) darbu, skirtu insulino aminorūgščių sekos nustatymui, antrasis – plačiai paplitęs automatinio sekvenavimo įvedimo į baltymų struktūrinę analizę (XX a. 70-ųjų pradžia). trečiasis - sukūrus greitus DNR nukleotidų sekos analizės metodus (XX amžiaus 80-ųjų pradžia).

Pirminę baltymo struktūrą lemia:

1. Į molekulę įtrauktų aminorūgščių prigimtis.

2. Santykinis kiekvienos aminorūgšties kiekis.

3. Griežtai apibrėžta aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje.

Preliminarūs tyrimai prieš nustatant pirminę baltymo struktūrą

1. Baltymų valymas

2. Molekulinės masės nustatymas.

3. Protezuojamų grupių tipo ir skaičiaus nustatymas (jei baltymas konjuguotas).

4. Vidinių arba tarpmolekulinių disulfidinių jungčių buvimo nustatymas. Paprastai tuo pačiu metu nustatomas sulfhidrilo grupių buvimas natūraliame baltyme.

5. 4-os struktūros baltymų paruošimas subvienetų disociacijos tikslu, jų išskyrimas ir tolesnis tyrimas.

Baltymų ir polipeptidų pirminės struktūros nustatymo etapai

1. Aminorūgščių sudėties nustatymas (hidrolizė, aminorūgščių analizatorius).

2. N- ir C-galinių aminorūgščių identifikavimas.

3. Polipeptidinės grandinės skilimas į fragmentus (tripsinas, chimotripsinas, cianogeno bromidas, hidroksilaminas ir kt.).

4. Peptidų fragmentų aminorūgščių sekos (sekvenavimo) nustatymas.

5. Pradinės polipeptidinės grandinės suskaidymas kitais būdais ir jų aminorūgščių sekos nustatymas.

6. Peptidų fragmentų išsidėstymo persidengiančiose srityse tvarkos nustatymas (peptidinių žemėlapių gavimas).

N-galinių aminorūgščių nustatymo metodai

1. Sangerio metodas.

2. Edmano metodas (įgyvendintas sekvenceryje).

3. Reakcija su danzilo chloridu.

4. Metodas naudojant aminopeptidazę.

C-galinių aminorūgščių nustatymo metodai

1. Akaborio metodas.

2. Metodas naudojant karboksipeptidazę.

3. Metodas naudojant natrio borohidridą.

Bendrieji baltymų aminorūgščių sekos modeliai

1. Nėra vienos unikalios sekos ar dalinių sekų grupės, kuri būtų bendra visiems baltymams.

2. Skirtingas funkcijas atliekantys baltymai turi skirtingas sekas.

3. Baltymai, turintys panašias funkcijas, turi panašias sekas, tačiau dažniausiai sekų persidengimo laipsnis yra nedidelis.

4. Identiški baltymai, atliekantys tas pačias funkcijas, bet išskirti iš skirtingų organizmų, dažniausiai turi reikšmingą sekų panašumą.

5. Identiški baltymai, kurie atlieka tas pačias funkcijas ir yra išskirti iš tos pačios rūšies organizmų, beveik visada turi lygiai tokią pačią seką.

Aukščiausi baltymų struktūros lygiai ir jų biologinis aktyvumas yra glaudžiai susiję ir iš tikrųjų juos lemia aminorūgščių seka. Tai yra, pirminė struktūra yra genetiškai nulemta ir lemia individualias baltymų savybes, jų rūšies specifiškumą, jos pagrindu formuojasi visos vėlesnės struktūros.

Antrinė baltymo struktūra yra polipeptidinės grandinės konfigūracija, atsirandanti dėl sąveikos tarp jo funkcinių grupių.

Antrinės struktūros tipai:

1. ?-spiralė.

2. Sulenktas lapas (?-struktūra).

3. Statistinis raizginys.

Pirmosios dvi veislės reprezentuoja tvarkingą išsidėstymą, trečioji – netvarkingą.

Antrinė baltymų struktūra.

Palyginus skirtingų struktūrų ir funkcijų baltymų konformacijas, paaiškėjo, kad juose yra panašių antrinės struktūros elementų derinių. Ši specifinė antrinių struktūrų formavimosi tvarka vadinama antrine struktūra. Superantrinė struktūra susidaro dėl tarpradikalinės sąveikos.

Baltymų antrinės struktūros tipai:

1. Viršutinė ?-vamzdžio tipo struktūra. Jis tikrai primena statinę, kurioje kiekviena α-struktūra yra viduje ir yra sujungta α-spiraline grandinės dalimi, esančia ant paviršiaus. Būdingi kai kuriems fermentams – triosefosfato izomerazei, piruvatkinazei.

2. Struktūrinis motyvas „?-spiralė – posūkis – ?-spiralė“. Aptinkama daugelyje DNR surišančių baltymų.

3. Superantrinė struktūra „cinko piršto“ pavidalu. Taip pat būdinga DNR surišantiems baltymams. „Cinko pirštas“ yra baltymo fragmentas, kuriame yra apie 20 aminorūgščių, kuriose cinko atomas yra susietas su keturiais aminorūgščių radikalais: paprastai dviem cisteino liekanomis ir dviem histidino liekanomis.

4. Leucino užtrauktuko antrinė struktūra. Protomerų arba atskirų baltymų susiejimas į kompleksus kartais pasiekiamas naudojant struktūrinius motyvus, vadinamus „leucino užtrauktukais“. Tokio baltymo ryšio pavyzdys yra histonai. Tai branduoliniai baltymai, kuriuose yra daug teigiamai įkrautų aminorūgščių – arginino ir lizino. Histono molekulės kompleksuojamos naudojant „leucino užtrauktukus“, nepaisant to, kad visi monomerai turi stiprų teigiamą krūvį.

Atsižvelgiant į α spiralių ir β struktūrų buvimą, rutulinius baltymus galima suskirstyti į 4 kategorijas:

Tretinė baltymo struktūra – tai polipeptidinės grandinės erdvinė orientacija arba jos sulankstymo tam tikrame tūryje būdas.

Priklausomai nuo tretinės struktūros formos, išskiriami rutuliniai ir fibriliniai baltymai. Rutuliniuose baltymuose dažnai vyrauja α-spiralė, fibriliniai baltymai susidaro α-struktūros pagrindu.

Stabilizuojant tretinę rutulinio baltymo struktūrą gali dalyvauti:

1. spiralinės struktūros vandeniliniai ryšiai;

2. vandeniliniai ryšiai?-struktūros;

3. vandeniliniai ryšiai tarp šoninės grandinės radikalų;

4. hidrofobinė sąveika tarp nepolinių grupių;

5. elektrostatinės sąveikos tarp priešingai įkrautų grupių;

6. disulfidinės jungtys;

7. metalo jonų koordinaciniai ryšiai.

Baltymo ketvirtinė struktūra – tai atskirų polipeptidinių grandinių, turinčių vienodą (arba skirtingą) pirminę, antrinę ar tretinę struktūrą, išdėstymas erdvėje ir struktūriškai bei funkciškai vieningo makromolekulinio darinio formavimas.

Kvarterinė struktūra būdinga baltymams, susidedantiems iš kelių subvienetų. Sąveika tarp papildomų subvienetų sričių ketvirtinėje struktūroje vykdoma naudojant vandenilio ir joninius ryšius, van der Waals jėgas ir hidrofobines sąveikas. Kovalentiniai ryšiai atsiranda rečiau.

Subvieneto baltymo konstrukcijos pranašumai, palyginti su viena ilga polipeptidine grandine.

Pirma, subvieneto struktūros buvimas leidžia „išsaugoti“ genetinę medžiagą. Oligomeriniams baltymams, susidedantiems iš identiškų subvienetų, struktūrinio geno dydis ir, atitinkamai, pasiuntinio RNR ilgis smarkiai sumažėja.

Antra, esant santykinai mažam grandinės dydžiui, sumažėja atsitiktinių klaidų, galinčių atsirasti baltymų molekulių biosintezės metu, įtaka. Be to, subvienetų susiejimo metu į vieną kompleksą galimas papildomas „neteisingų“, klaidingų polipeptidų atmetimas.

Trečia, subvieneto struktūros buvimas daugelyje baltymų leidžia ląstelei lengvai reguliuoti savo veiklą, perkeliant asociacijos-disociacijos pusiausvyrą viena ar kita kryptimi.

Galiausiai, subvieneto struktūra palengvina ir pagreitina molekulinės evoliucijos procesą. Mutacijos, kurios lemia tik nedidelius konformacinius pokyčius tretinės struktūros lygmenyje dėl daugkartinio šių pokyčių sustiprėjimo pereinant prie ketvirtinės struktūros, gali prisidėti prie naujų baltymų savybių atsiradimo.