البروتينات: التركيب الأساسي للبروتينات، مخطط تكوين ثلاثي الببتيد. التخليق الحيوي للبروتين. يتم تحديد بنية البروتين الواحد من خلال مستويات تنظيم ووظيفة البروتينات

تم إثبات وجود 4 مستويات من التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين.

هيكل البروتين الأساسي– تسلسل ترتيب بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد. في البروتينات، ترتبط الأحماض الأمينية الفردية ببعضها البعض السندات الببتيد، الناشئة عن تفاعل مجموعات الكربوكسيل والأمينية من الأحماض الأمينية.

حتى الآن، تم فك رموز البنية الأولية لعشرات الآلاف من البروتينات المختلفة. لتحديد البنية الأولية للبروتين، يتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية باستخدام طرق التحلل المائي. ثم يتم تحديد الطبيعة الكيميائية للأحماض الأمينية الطرفية. والخطوة التالية هي تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد. ولهذا الغرض، يتم استخدام التحلل المائي الجزئي الانتقائي (الكيميائي والإنزيمي). من الممكن استخدام تحليل حيود الأشعة السينية، بالإضافة إلى البيانات المتعلقة بتسلسل النيوكليوتيدات التكميلي للحمض النووي.

البنية الثانوية للبروتين- تكوين سلسلة البولي ببتيد، أي. طريقة لتعبئة سلسلة عديد الببتيد في شكل محدد. لا تتم هذه العملية بطريقة فوضوية، بل وفقًا للبرنامج المضمن في البنية الأساسية.

يتم ضمان استقرار البنية الثانوية بشكل أساسي عن طريق الروابط الهيدروجينية، ولكن يتم تقديم مساهمة معينة عن طريق الروابط التساهمية - الببتيد وثاني كبريتيد.

يعتبر النوع الأكثر احتمالا من بنية البروتينات الكروية الحلزون. يحدث التواء سلسلة البولي ببتيد في اتجاه عقارب الساعة. يتميز كل بروتين بدرجة معينة من الحلزون. إذا كانت سلاسل الهيموجلوبين حلزونية بنسبة 75%، فإن البيبسين يكون بنسبة 30% فقط.

يسمى نوع تكوين سلاسل البوليببتيد الموجودة في بروتينات الشعر والحرير والعضلات ب- الهياكل. يتم ترتيب أجزاء سلسلة الببتيد في طبقة واحدة، لتشكل شكلًا مشابهًا لورقة مطوية في الأكورديون. يمكن أن تتكون الطبقة من سلسلتين أو أكثر من الببتيد.

في الطبيعة، هناك بروتينات لا يتوافق تركيبها مع البنية β أو البنية A، على سبيل المثال، الكولاجين هو بروتين ليفي يشكل الجزء الأكبر من النسيج الضام في جسم الإنسان والحيوان.

هيكل البروتين الثلاثي- الاتجاه المكاني للحلزون متعدد الببتيد أو طريقة وضع سلسلة البولي ببتيد في حجم معين. كان البروتين الأول الذي تم توضيح تركيبه الثالث من خلال تحليل حيود الأشعة السينية هو الميوجلوبين لحوت العنبر (الشكل 2).

في تثبيت البنية المكانية للبروتينات، بالإضافة إلى الروابط التساهمية، تلعب الروابط غير التساهمية الدور الرئيسي (الهيدروجين، التفاعلات الكهروستاتيكية للمجموعات المشحونة، قوى فان دير فالس بين الجزيئات، التفاعلات الكارهة للماء، وما إلى ذلك).

وفقا للمفاهيم الحديثة، فإن البنية الثلاثية للبروتين، بعد الانتهاء من تركيبه، تتشكل تلقائيا. القوة الدافعة الرئيسية هي تفاعل جذور الأحماض الأمينية مع جزيئات الماء. في هذه الحالة، يتم غمر جذور الأحماض الأمينية غير القطبية الكارهة للماء داخل جزيء البروتين، ويتم توجيه الجذور القطبية نحو الماء. تسمى عملية تكوين البنية المكانية الأصلية لسلسلة البولي ببتيد قابلة للطي. البروتينات تسمى المرافقون.يشاركون في الطي. تم وصف عدد من الأمراض البشرية الوراثية، والتي يرتبط تطورها باضطرابات ناجمة عن طفرات في عملية الطي (التصبغ، والتليف، وما إلى ذلك).

باستخدام طرق تحليل حيود الأشعة السينية، تم إثبات وجود مستويات من التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين، وسيطة بين الهياكل الثانوية والثالثية. اِختِصاصعبارة عن وحدة هيكلية كروية مدمجة ضمن سلسلة متعددة الببتيد (الشكل 3). تم اكتشاف العديد من البروتينات (على سبيل المثال، الغلوبولين المناعي)، والتي تتكون من مجالات ذات بنية ووظائف مختلفة، مشفرة بواسطة جينات مختلفة.

ترتبط جميع الخصائص البيولوجية للبروتينات بالحفاظ على بنيتها الثلاثية، وهو ما يسمى محلي. كرة البروتين ليست بنية صلبة تمامًا: من الممكن إجراء حركات عكسية لأجزاء من سلسلة الببتيد. هذه التغييرات لا تعطل التشكل العام للجزيء. يتأثر تكوين جزيء البروتين بدرجة الحموضة في البيئة، والقوة الأيونية للمحلول، والتفاعل مع المواد الأخرى. أي تأثيرات تؤدي إلى تعطيل التشكل الأصلي للجزيء تكون مصحوبة بفقدان جزئي أو كامل للخصائص البيولوجية للبروتين.

هيكل البروتين الرباعي- طريقة لوضع سلاسل بولي ببتيد فردية في الفضاء لها نفس البنية الأولية أو الثانوية أو الثالثة أو مختلفة، وتشكيل تكوين جزيئي كبير موحد هيكليًا ووظيفيًا.

يسمى جزيء البروتين الذي يتكون من عدة سلاسل متعددة الببتيد قليل القسيم، وكل سلسلة مدرجة فيه - بروتومر. غالبًا ما يتم بناء البروتينات قليلة القسيمات من عدد زوجي من البروتومرات، على سبيل المثال، يتكون جزيء الهيموجلوبين من سلسلتين a- وسلسلتين b-polypeptide (الشكل 4).

حوالي 5% من البروتينات لها بنية رباعية، بما في ذلك الهيموجلوبين والجلوبيولين المناعي. هيكل الوحدة هو سمة من سمات العديد من الانزيمات.

تتشكل جزيئات البروتين التي تشكل البروتين ذو البنية الرباعية بشكل منفصل على الريبوسومات وفقط بعد الانتهاء من التوليف تشكل بنية فوق جزيئية مشتركة. يكتسب البروتين نشاطًا بيولوجيًا فقط عندما يتم دمج البروتومرات المكونة له. تشارك نفس أنواع التفاعلات في تثبيت البنية الرباعية كما في تثبيت البنية الثالثة.

يعترف بعض الباحثين بوجود المستوى الخامس من التنظيم الهيكلي للبروتين. هذا المستقلبات -مجمعات جزيئية متعددة الوظائف من إنزيمات مختلفة تحفز المسار الكامل لتحولات الركيزة (مركبات الأحماض الدهنية العالية، مجمع هيدروجيناز البيروفات، السلسلة التنفسية).

التخليق الحيوي للبروتين.

1. يتم تحديد بنية بروتين واحد:

1) مجموعة من الجينات 2) جين واحد

3) جزيء DNA واحد. 4) مجموع جينات الكائن الحي

2. يشفر الجين معلومات حول تسلسل المونومرات في الجزيء:

1) الحمض الريبي النووي النقال 2) AA 3) الجليكوجين 4) الحمض النووي

3. تسمى الثلاثيات بالمضادات:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. يتكون التبادل البلاستيكي بشكل رئيسي من ردود الفعل:

1) تحلل المواد العضوية 2) تحلل المواد غير العضوية

3) تركيب المواد العضوية. 4) تركيب المواد غير العضوية

5. يحدث تخليق البروتين في الخلية بدائية النواة:

1) على الريبوسومات في النواة 2) على الريبوسومات في السيتوبلازم 3) في جدار الخلية

4) على السطح الخارجي للغشاء السيتوبلازمي

6. تحدث عملية البث:

1) في السيتوبلازم 2) في النواة 3) في الميتوكوندريا

4) على أغشية الشبكة الإندوبلازمية الخشنة

7. يحدث التوليف على أغشية الشبكة الإندوبلازمية الحبيبية:

1) اعبي التنس المحترفين. 2) الكربوهيدرات. 3) الدهون. 4) البروتينات.

8. ترميز ثلاثي واحد:

1. AK واحد 2 علامة واحدة للكائن 3. عدة AKs

9. اكتمل تخليق البروتين في الوقت الحالي

1. التعرف على الكودون بواسطة الكودون المضاد 2. ظهور "علامة الترقيم" على الريبوسوم

3. دخول mRNA إلى الريبوسوم

10. العملية التي ينتج عنها قراءة المعلومات من جزيء الحمض النووي.

1. الترجمة 2. النسخ 3. التحويل

11. يتم تحديد خصائص البروتينات...

1. البنية الثانوية للبروتين 2. البنية الأولية للبروتين

3. هيكل البروتين الثلاثي

12. العملية التي يتعرف من خلالها الكودون المضاد على الكودون الموجود على mRNA

13. مراحل التخليق الحيوي للبروتين.

1. النسخ، الترجمة 2. التحويل، الترجمة

3.التنظيم والنسخ

14. يتكون الكودون المضاد للـ tRNA من نيوكليوتيدات UCG. ما هو ثلاثي الحمض النووي المكمل له؟

1.UUG 2.TTC 3.TCG

15. عدد الحمض الريبي النووي النقال (tRNAs) المشارك في الترجمة يساوي عدد:

1. أكواد mRNA التي تشفر الأحماض الأمينية 2. جزيئات mRNA

3 الجينات المتضمنة في جزيء الحمض النووي 4. البروتينات التي يتم تصنيعها على الريبوسومات

16. إنشاء تسلسل ترتيب نيوكليوتيدات i-RNA أثناء النسخ من أحد فروع الحمض النووي: A-G-T-C-G

1) يو 2) ز 3) ج 4) أ 5) ج

17. عندما يتضاعف جزيء DNA فإنه ينتج:

1) الخيط الذي انقسم إلى أجزاء منفصلة من الجزيئات الابنة

2) جزيء يتكون من سلسلتين DNA جديدتين

3) جزيء نصفه يتكون من شريط mRNA

4) جزيء ابنة يتكون من شريط DNA القديم وشريط DNA الجديد

18. قالب تخليق جزيء mRNA أثناء النسخ هو:

1) جزيء DNA بأكمله 2) إحدى سلاسل جزيء DNA بالكامل

3) مقطع من إحدى سلاسل الحمض النووي

4) في بعض الحالات إحدى سلاسل جزيء الحمض النووي، وفي حالات أخرى - جزيء الحمض النووي بأكمله.

19. عملية التضاعف الذاتي لجزيء DNA.

1.التكرار 2.الجبر

3. التناسخ

20. أثناء عملية التخليق الحيوي للبروتين في الخلية، تكون طاقة ATP هي:

1) المستهلكة 2) المخزنة

3) لا يتم استهلاكها أو تخصيصها

21. في الخلايا الجسدية للكائن متعدد الخلايا:

1) مجموعة مختلفة من الجينات والبروتينات 2) نفس مجموعة الجينات والبروتينات

3) نفس مجموعة الجينات ولكن مجموعة مختلفة من البروتينات

4) نفس مجموعة البروتينات، ولكن مجموعة مختلفة من الجينات

22. واحد ثلاثي من الحمض النووي يحمل معلومات عن:

1) تسلسل الأحماض الأمينية في جزيء البروتين

2) خاصية الكائن الحي 3) الحمض الأميني في جزيء البروتين المركب

4) تكوين جزيء الحمض النووي الريبي

23. أي من العمليات لا تحدث في الخلايا من أي بنية ووظيفة:

1) تخليق البروتين 2) التمثيل الغذائي 3) الانقسام 4) الانقسام الاختزالي

24. يشير مفهوم "النسخ" إلى العملية:

1) ازدواج الحمض النووي 2) تركيب mRNA على الحمض النووي

3) نقل mRNA إلى الريبوسومات 4) تكوين جزيئات البروتين على البوليزوم

25. جزء من جزيء DNA الذي يحمل معلومات حول جزيء بروتين واحد هو:

1) الجين 2) النمط الظاهري 3) الجينوم 4) النمط الجيني

26. يحدث النسخ في حقيقيات النوى في:

1) السيتوبلازم 2) الغشاء الإندوبلازمي 3) الليزوزومات 4) النواة

27. يحدث تخليق البروتين في:

1) الشبكة الإندوبلازمية الحبيبية

2) الشبكة الإندوبلازمية الملساء 3) النواة 4) الليزوزومات

28. يتم تشفير حمض أميني واحد:

1) أربع نيوكليوتيدات. 2) نيوكليوتيدتان

3) نيوكليوتيدات واحدة. 4) ثلاث نيوكليوتيدات

29. إن ثلاثية نيوكليوتيدات ATC في جزيء DNA سوف تتوافق مع كودون جزيء mRNA:

1) العلامة 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. علامات الترقيمالكود الجيني:

1. تشفير بعض البروتينات. 2. تحفيز تخليق البروتين

3. وقف تخليق البروتين

31. عملية التضاعف الذاتي لجزيء DNA.

1. التكرار 2. الجبر 3. التناسخ

32. وظيفة mRNA في عملية التخليق الحيوي.

1. تخزين المعلومات الوراثية 2. نقل AK إلى الريبوسومات

3. إمداد الريبوسومات بالمعلومات

33. العملية التي يقوم فيها الحمض الريبي النووي النقال بجلب الأحماض الأمينية إلى الريبوسومات.

1. النسخ 2. الترجمة 3. التحول

34. الريبوسومات التي تصنع نفس جزيء البروتين.

1. الكروموسوم 2. بوليزوم 3. ميجا كروموسوم

35. العملية التي تشكل بها الأحماض الأمينية جزيء البروتين.

1. النسخ 2. الترجمة 3. التحول

36. تشمل تفاعلات تركيب المصفوفة...

1. تكرار الحمض النووي 2. النسخ والترجمة 3. كلا الإجابتين صحيحتان

37. يحمل أحد توائم الحمض النووي معلومات حول:

1. تسلسل الأحماض الأمينية في جزيء البروتين
2. موقع حزب العدالة والتنمية محدد في سلسلة البروتين
3. خصائص كائن حي معين
4. الأحماض الأمينية المدرجة في سلسلة البروتين

38. يقوم الجين بتشفير معلومات حول:

1) بنية البروتينات والدهون والكربوهيدرات 2) التركيب الأساسي للبروتين

3) تسلسل النيوكليوتيدات في الحمض النووي

4) تسلسل الأحماض الأمينية في 2 أو أكثر من جزيئات البروتين

39. يبدأ تركيب mRNA بـ:

1) فصل الحمض النووي إلى شريطين. 2) تفاعل إنزيم بوليميراز RNA والجين

3) تضاعف الجينات. 4) اضمحلال الجينات إلى نيوكليوتيدات

40. يحدث النسخ:

1) في النواة 2) في الريبوسومات 3) في السيتوبلازم 4) في قنوات الشبكة الإندوبلازمية الملساء

41. لا يحدث تخليق البروتين على الريبوسومات في:

1) مرض السل 2) النحل 3) ذبابة الغاريق 4) العاثيات

42. أثناء الترجمة، تكون المصفوفة المستخدمة لتجميع سلسلة البولي ببتيد للبروتين هي:

1) كلا شريطي الحمض النووي 2) أحد خيوط جزيء الحمض النووي

3) جزيء mRNA 4) في بعض الحالات إحدى سلاسل الحمض النووي، وفي حالات أخرى - جزيء mRNA

التخليق الحيوي للبروتين.

1. يتم تحديد بنية بروتين واحد:

1) مجموعة من الجينات 2) جين واحد

3) جزيء DNA واحد. 4) مجموع جينات الكائن الحي

2. يشفر الجين معلومات حول تسلسل المونومرات في الجزيء:

1) الحمض الريبي النووي النقال 2) AA 3) الجليكوجين 4) الحمض النووي

3. تسمى الثلاثيات بالمضادات:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. يتكون التبادل البلاستيكي بشكل رئيسي من ردود الفعل:

1) تحلل المواد العضوية 2) تحلل المواد غير العضوية

3) تركيب المواد العضوية. 4) تركيب المواد غير العضوية

5. يحدث تخليق البروتين في الخلية بدائية النواة:

1) على الريبوسومات في النواة 2) على الريبوسومات في السيتوبلازم 3) في جدار الخلية

6. تحدث عملية البث:

1) في السيتوبلازم 2) في النواة 3) في الميتوكوندريا

4) على أغشية الشبكة الإندوبلازمية الخشنة

7. يحدث التوليف على أغشية الشبكة الإندوبلازمية الحبيبية:

1) اعبي التنس المحترفين. 2) الكربوهيدرات. 3) الدهون. 4) البروتينات.

8. ترميز ثلاثي واحد:

1. AK واحد 2 علامة واحدة للكائن 3. عدة AKs

13. مراحل التخليق الحيوي للبروتين.

1. النسخ، الترجمة 2. التحويل، الترجمة

3.التنظيم والنسخ

14. يتكون الكودون المضاد للـ tRNA من نيوكليوتيدات UCG. ما هو ثلاثي الحمض النووي المكمل له؟

1.UUG 2.TTC 3.TCG

2) جزيء يتكون من سلسلتين DNA جديدتين

4) جزيء ابنة يتكون من شريط DNA القديم وشريط DNA الجديد

18. قالب تركيب جزيء mRNA أثناء النسخ هو:

1) جزيء DNA بأكمله 2) إحدى سلاسل جزيء DNA بالكامل

4) في بعض الحالات إحدى سلاسل جزيء الحمض النووي، وفي حالات أخرى - جزيء الحمض النووي بأكمله.

19. عملية التضاعف الذاتي لجزيء DNA.

1.التكرار 2.الجبر

3. التناسخ

20. أثناء عملية التخليق الحيوي للبروتين في الخلية، تكون طاقة ATP:

1) المستهلكة 2) المخزنة

21. في الخلايا الجسدية للكائن متعدد الخلايا:

1) مجموعة مختلفة من الجينات والبروتينات 2) نفس مجموعة الجينات والبروتينات

3) نفس مجموعة الجينات ولكن مجموعة مختلفة من البروتينات

23. أي من العمليات لا تحدث في الخلايا من أي بنية ووظيفة:

1) تخليق البروتين 2) التمثيل الغذائي 3) الانقسام 4) الانقسام الاختزالي

24. يشير مفهوم "النسخ" إلى العملية:

1) ازدواج الحمض النووي 2) تركيب mRNA على الحمض النووي

3) نقل mRNA إلى الريبوسومات 4) تكوين جزيئات البروتين على البوليزوم

25. جزء من جزيء DNA الذي يحمل معلومات حول جزيء بروتين واحد هو:

1) الجين 2) النمط الظاهري 3) الجينوم 4) النمط الجيني

26. يحدث النسخ في حقيقيات النوى في:

1) السيتوبلازم 2) الغشاء الإندوبلازمي 3) الليزوزومات 4) النواة

27. يحدث تخليق البروتين في:

1) الشبكة الإندوبلازمية الحبيبية

2) الشبكة الإندوبلازمية الملساء 3) النواة 4) الليزوزومات

28. يتم تشفير حمض أميني واحد:

1) أربع نيوكليوتيدات. 2) نيوكليوتيدتان

29. إن ثلاثية نيوكليوتيدات ATC في جزيء DNA سوف تتوافق مع كودون جزيء mRNA:

1) العلامة 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. علامات الترقيم في الشفرة الوراثية:

1. تشفير بعض البروتينات. 2. تحفيز تخليق البروتين

3. وقف تخليق البروتين

31. عملية التضاعف الذاتي لجزيء DNA.

1. التكرار 2. الجبر 3. التناسخ

32. وظيفة mRNA في عملية التخليق الحيوي.

1. تخزين المعلومات الوراثية 2. نقل AK إلى الريبوسومات

33. العملية التي يقوم فيها الحمض الريبي النووي النقال بجلب الأحماض الأمينية إلى الريبوسومات.

1. النسخ 2. الترجمة 3. التحول

34. الريبوسومات التي تصنع نفس جزيء البروتين.

1. الكروموسوم 2. بوليزوم 3. ميجا كروموسوم

35. العملية التي تشكل بها الأحماض الأمينية جزيء البروتين.

1. النسخ 2. الترجمة 3. التحول

36. تشمل تفاعلات تركيب المصفوفة...

1. تكرار الحمض النووي 2. النسخ والترجمة 3. كلا الإجابتين صحيحتان

37. يحمل أحد توائم الحمض النووي معلومات حول:

1. تسلسل الأحماض الأمينية في جزيء البروتين


2. موقع حزب العدالة والتنمية محدد في سلسلة البروتين
3. خصائص كائن حي معين
4. الأحماض الأمينية المدرجة في سلسلة البروتين

38. يشفر الجين معلومات حول:

1) بنية البروتينات والدهون والكربوهيدرات 2) التركيب الأساسي للبروتين

3) تسلسل النيوكليوتيدات في الحمض النووي

4) تسلسل الأحماض الأمينية في 2 أو أكثر من جزيئات البروتين

39. يبدأ تركيب mRNA بما يلي:

1) فصل الحمض النووي إلى شريطين. 2) تفاعل إنزيم بوليميراز RNA والجين

40. يحدث النسخ:

1) في النواة 2) في الريبوسومات 3) في السيتوبلازم 4) في قنوات الشبكة الإندوبلازمية الملساء

41. لا يحدث تخليق البروتين على الريبوسومات في:

1) مرض السل 2) النحل 3) ذبابة الغاريق 4) العاثيات

42. أثناء الترجمة، تكون المصفوفة المستخدمة لتجميع سلسلة البولي ببتيد للبروتين هي:

1) كلا شريطي الحمض النووي 2) أحد خيوط جزيء الحمض النووي

3) جزيء mRNA 4) في بعض الحالات إحدى سلاسل الحمض النووي، وفي حالات أخرى - جزيء mRNA

الكيمياء البيولوجية ليليفيتش فلاديمير فاليريانوفيتش

مستويات التنظيم الهيكلي للبروتينات

الهيكل الأساسي– تسلسل خطي محدد بدقة للأحماض الأمينية في سلسلة متعددة الببتيد.

لقد شهدت المبادئ الإستراتيجية لدراسة البنية الأولية للبروتينات تغيرات كبيرة مع تطور وتحسين الأساليب المستخدمة. تجدر الإشارة إلى ثلاث مراحل رئيسية في تطورها. تبدأ المرحلة الأولى بالعمل الكلاسيكي لـ F. Sanger (1953) حول إنشاء تسلسل الأحماض الأمينية للأنسولين، والثانية - مع الإدخال الواسع النطاق للتسلسل التلقائي في التحليل الهيكلي للبروتينات (أوائل السبعينيات من القرن العشرين)، الثالث - مع تطوير طرق عالية السرعة لتحليل تسلسل النوكليوتيدات في الحمض النووي (أوائل الثمانينيات من القرن العشرين).

يتم تحديد البنية الأساسية للبروتين من خلال:

1. طبيعة الأحماض الأمينية الموجودة في الجزيء.

2. الكمية النسبية لكل حمض أميني.

3. تسلسل محدد بدقة للأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد.

دراسات أولية قبل تحديد التركيب الأساسي للبروتين

1. تنقية البروتين

2. تحديد الوزن الجزيئي.

3. تحديد نوع وعدد المجموعات الصناعية (إذا كان البروتين مترافقاً).

4. تحديد وجود روابط ثاني كبريتيد داخل أو بين الجزيئات. عادة، يتم تحديد وجود مجموعات السلفهيدريل في البروتين الأصلي في وقت واحد.

5. المعالجة المسبقة للبروتينات ذات البنية الرابعة بغرض تفكك الوحدات الفرعية وعزلها ودراستها لاحقًا.

مراحل تحديد التركيب الأساسي للبروتينات والبولي ببتيدات

1. تحديد تركيبة الأحماض الأمينية (التحلل المائي، محلل الأحماض الأمينية).

2. تحديد الأحماض الأمينية N- وC.

3. انقسام سلسلة البولي ببتيد إلى أجزاء (التربسين، الكيموتربسين، بروميد السيانوجين، الهيدروكسيلامين، إلخ).

4. تحديد تسلسل الأحماض الأمينية لشظايا الببتيد (التسلسل).

5. انقسام سلسلة البولي ببتيد الأصلية بوسائل أخرى وتحديد تسلسل الأحماض الأمينية الخاصة بها.

6. تحديد ترتيب ترتيب شظايا الببتيد في المناطق المتداخلة (الحصول على خرائط الببتيد).

طرق تحديد الأحماض الأمينية N- الطرفية

1. طريقة سانجر.

2. طريقة إدمان (تنفذ في جهاز التسلسل).

3. التفاعل مع كلوريد الدانسيل.

4. طريقة استخدام أمينوببتيداز.

طرق تحديد الأحماض الأمينية C- الطرفية

1. طريقة أكابوري.

2. طريقة استخدام الكربوكسيببتيداز.

3. طريقة استخدام بوروهيدريد الصوديوم.

الأنماط العامة المتعلقة بتسلسل الأحماض الأمينية للبروتينات

1. لا يوجد تسلسل فريد أو مجموعة من التسلسلات الجزئية المشتركة بين جميع البروتينات.

2. البروتينات التي تؤدي وظائف مختلفة لها تسلسلات مختلفة.

3. البروتينات ذات الوظائف المتشابهة لها تسلسلات متشابهة، ولكن عادة لا يوجد سوى درجة صغيرة من تداخل التسلسل.

4. البروتينات المتطابقة التي تؤدي نفس الوظائف، ولكن معزولة عن كائنات حية مختلفة، عادة ما يكون لها تشابه كبير في التسلسل.

5. البروتينات المتطابقة التي تؤدي نفس الوظائف والمعزولة من كائنات حية من نفس النوع لها دائمًا نفس التسلسل تمامًا.

ترتبط أعلى مستويات بنية البروتين ونشاطها البيولوجي ارتباطًا وثيقًا ويتم تحديدها فعليًا من خلال تسلسل الأحماض الأمينية. وهذا هو، يتم تحديد الهيكل الأساسي وراثيا ويحدد الخصائص الفردية للبروتينات، وخصوصية الأنواع، على أساسها يتم تشكيل جميع الهياكل اللاحقة.

البنية الثانوية للبروتين هي تكوين سلسلة متعددة الببتيد الناتجة عن التفاعلات بين مجموعاتها الوظيفية.

أنواع البنية الثانوية:

1.؟-الحلزون.

2. ورقة مطوية (؟-الهيكل).

3. التشابك الإحصائي.

يمثل النوعان الأولان ترتيبًا مرتبًا، والثالث - ترتيبًا مضطربًا.

البنية الثانوية للبروتينات.

كشفت مقارنة توافقات البروتينات ذات الهياكل والوظائف المختلفة عن وجود مجموعات مماثلة من عناصر البنية الثانوية فيها. يسمى هذا الترتيب المحدد لتشكيل الهياكل الثانوية بالبنية الثانوية الفائقة. يتم تشكيل الهيكل الثانوي بسبب التفاعلات بين الجذور.

أنواع البنية الثانوية للبروتينات:

1. البنية الثانوية الفائقة من نوع البرميل. إنه يشبه البرميل حقًا، حيث يقع كل هيكل بالداخل ويتصل بقسم حلزوني من السلسلة الموجودة على السطح. من سمات بعض الإنزيمات - إيزوميراز ثلاثي الفوسفات، بيروفات كيناز.

2. الشكل الهيكلي “؟-الحلزون – الدوران –؟-الحلزون”. وجدت في العديد من البروتينات المرتبطة بالحمض النووي.

3. هيكل ثانوي على شكل "إصبع الزنك". ومن سمات البروتينات المرتبطة بالحمض النووي أيضًا. "إصبع الزنك" عبارة عن قطعة بروتينية تحتوي على حوالي 20 حمضًا أمينيًا ترتبط فيها ذرة الزنك بأربعة جذور من الأحماض الأمينية: عادة بقايا سيستين وبقايا هيستيدين.

4. هيكل ليوسين سحاب فوق الثانوي. يتم أحيانًا ربط البروتومرات أو البروتينات الفردية في معقدات باستخدام عناصر هيكلية تسمى "سحابات الليوسين". مثال على هذا الارتباط البروتيني هو الهستونات. هذه بروتينات نووية تحتوي على عدد كبير من الأحماض الأمينية موجبة الشحنة - الأرجينين والليسين. يتم تعقيد جزيئات الهيستون باستخدام "سحابات الليوسين"، على الرغم من حقيقة أن جميع المونومرات لها شحنة موجبة قوية.

بناءً على وجود حلزونات ألفا وهياكل بيتا، يمكن تقسيم البروتينات الكروية إلى 4 فئات:

البنية الثلاثية للبروتين هي الاتجاه المكاني لسلسلة البولي ببتيد أو طريقة طيها في حجم معين.

اعتمادا على شكل الهيكل الثالث، يتم تمييز البروتينات الكروية والليفية. في البروتينات الكروية، غالبًا ما يهيمن الحلزون ألفا، وتتشكل البروتينات الليفية على أساس البنية ألفا.

قد يشارك ما يلي في تثبيت البنية الثلاثية للبروتين الكروي:

1. روابط هيدروجينية ذات بنية حلزونية.

2. الروابط الهيدروجينية؟-الهياكل؛

3. الروابط الهيدروجينية بين جذور السلسلة الجانبية؛

4. التفاعلات الكارهة للماء بين المجموعات غير القطبية؛

5. التفاعلات الكهروستاتيكية بين المجموعات المشحونة بشكل معاكس؛

6. سندات ثاني كبريتيد.

7. روابط التنسيق للأيونات المعدنية.

البنية الرباعية للبروتين هي طريقة لوضع سلاسل بولي ببتيد فردية في الفضاء لها نفس البنية الأولية أو الثانوية أو الثالثة (أو مختلفة)، وتشكيل تكوين جزيئي كبير موحد هيكليًا ووظيفيًا.

البنية الرباعية هي سمة من البروتينات التي تتكون من عدة وحدات فرعية. يتم التفاعل بين المناطق التكميلية للوحدات الفرعية في البنية الرباعية باستخدام الروابط الهيدروجينية والأيونية، وقوى فان دير فال، والتفاعلات الكارهة للماء. تحدث الروابط التساهمية بشكل أقل تواترا.

مزايا بناء بروتين الوحدة الفرعية مقارنة بسلسلة بولي ببتيد طويلة واحدة.

أولاً، يتيح لك وجود بنية الوحدة الفرعية "حفظ" المادة الوراثية. بالنسبة للبروتينات قليلة القسيم التي تتكون من وحدات فرعية متطابقة، فإن حجم الجين الهيكلي، وبالتالي، يتناقص بشكل حاد طول الحمض النووي الريبي المرسال.

ثانيا، مع حجم سلسلة صغير نسبيا، يتم تقليل تأثير الأخطاء العشوائية التي يمكن أن تحدث أثناء التخليق الحيوي لجزيئات البروتين. بالإضافة إلى ذلك، من الممكن رفض إضافي للبولي ببتيدات "غير الصحيحة" والخاطئة أثناء دمج الوحدات الفرعية في مجمع واحد.

ثالثًا، إن وجود بنية الوحدة الفرعية في العديد من البروتينات يسمح للخلية بتنظيم نشاطها بسهولة عن طريق تحويل توازن الارتباط والتفكك في اتجاه أو آخر.

وأخيرًا، يسهل هيكل الوحدة الفرعية ويسرع عملية التطور الجزيئي. الطفرات التي تؤدي إلى تغييرات توافقية صغيرة فقط على مستوى البنية الثلاثية بسبب التعزيز المتعدد لهذه التغييرات أثناء الانتقال إلى البنية الرباعية يمكن أن تساهم في ظهور خصائص جديدة في البروتين.

من كتاب علم الأحياء [كتاب مرجعي كامل للتحضير لامتحان الدولة الموحدة] مؤلف ليرنر جورجي إسحاقوفيتش

من كتاب الحلقة المفقودة بواسطة إيدي ميتلاند

شجرة العائلة (دليل البروتينات) شجرة العائلة (دليل البروتينات) تعكس الاختلافات في بروتينات نوعين التغيرات التطورية لهذه الأنواع بعد انفصالها عن سلف مشترك. ويظهر التحليل أن بين ألبومين مصل الدم الشمبانزي

من كتاب محادثات عن الحياة مؤلف جالاكتيونوف ستانيسلاف جيناديفيتش

الفصل الثاني: البنية الجزيئية للبروتينات دعونا لا نخفي: بعد الانتهاء من الفصل الأول، شعر المؤلفون (وربما القارئ) ببعض الارتياح. بعد كل شيء، كان الغرض منه فقط إعطاء القارئ المعلومات اللازمة لفهم الفصول اللاحقة،

من كتاب التطور [الأفكار الكلاسيكية في ضوء الاكتشافات الجديدة] مؤلف

يستمر عالم البروتينات القديمة في التوسع في عام 2010، نشرت مجلة Nature مقالة مثيرة للاهتمام حول الحركة التطورية للبروتينات عبر مناطق اللياقة البدنية (Povolotskaya، Kondrashov، 2010). قرر مؤلفو العمل مقارنة تسلسل الأحماض الأمينية لـ 572 بروتينًا قديمًا،

من كتاب الجينات وتطور الجسم مؤلف نيفاخ الكسندر الكسندروفيتش

4. خيارات الفرضية الهيكلية لذلك، تشير العديد من البيانات التجريبية إلى إمكانية انتقال مثل هذه التغييرات الهيكلية التي يتم الحفاظ عليها أثناء الانقسام والتكاثر عبر عدد من أجيال الخلايا وتوفير الجينات اللاجينية.

من كتاب تطور الإنسان. الكتاب 1. القرود والعظام والجينات مؤلف ماركوف الكسندر فلاديميروفيتش

تغييرات البروتين تلك الأجزاء من الجينوم التي ترمز للبروتينات لم تتغير إلا قليلاً. إن الاختلافات في تسلسل الأحماض الأمينية للبروتينات بين البشر والشمبانزي أقل بكثير من 1%، وحتى من هذه الاختلافات القليلة، لا يوجد اختلافات في معظمها.

من كتاب علم الأحياء. علم الأحياء العام. الصف 10. مستوى أساسي من مؤلف سيفوجلازوف فلاديسلاف إيفانوفيتش

3. مستويات تنظيم المادة الحية. طرق علم الأحياء تذكر! ما هي مستويات تنظيم المادة الحية التي تعرفها؟ ما هي طرق البحث العلمي التي تعرفها؟ مستويات تنظيم المادة الحية. عالم الكائنات الحية من حولنا عبارة عن مجموعة من الأنظمة البيولوجية

من كتاب الأنثروبولوجيا ومفاهيم علم الأحياء مؤلف كورشانوف نيكولاي أناتوليفيتش

المستويات البنيوية والوظيفية لتنظيم الحياة في علم الأحياء هناك عدة مستويات بنيوية ووظيفية لتنظيم المادة الحية، المستوى الجزيئي. تتميز بالمواد البيوكيميائية التي يتكون منها الكائن الحي على المستوى الخلوي.

من كتاب الكيمياء البيولوجية مؤلف ليليفيتش فلاديمير فاليريانوفيتش

الفصل الثاني. بنية ووظائف البروتينات البروتينات هي مركبات عضوية تحتوي على نيتروجين عالي الجزيئي، وتتكون من أحماض أمينية متصلة بسلاسل متعددة الببتيد باستخدام الروابط الببتيدية، ولها تنظيم هيكلي معقد.تاريخ دراسة البروتينات في عام 1728

من كتاب المؤلف

وظيفة البروتينات: كل بروتين فردي، له بنية وتشكل أساسيان فريدان، لديه أيضًا وظيفة فريدة تميزه عن جميع البروتينات الأخرى. تؤدي مجموعة من البروتينات الفردية العديد من المهام المتنوعة والمعقدة في الخلية.

من كتاب المؤلف

تغييرات ما بعد الترجمة في البروتينات يتم تصنيع العديد من البروتينات في شكل غير نشط (السلائف)، وبعد التقارب مع الريبوسومات، تخضع لتعديلات هيكلية بعد التخليق. تم تلقي هذه التغييرات التوافقية والهيكلية في سلاسل البولي ببتيد

من كتاب المؤلف

مستويات دراسة التمثيل الغذائي مستويات دراسة التمثيل الغذائي:1. الكائن الحي كله.2. الأعضاء المعزولة (perfused).3. أقسام الأنسجة.4. ثقافات الخلية.5. متجانسة الأنسجة.6. العضيات الخلوية المعزولة.7. المستوى الجزيئي (الإنزيمات النقية والمستقبلات و

من كتاب المؤلف

هضم البروتينات في الجهاز الهضمي يبدأ هضم البروتينات في المعدة تحت تأثير الإنزيمات الموجودة في عصير المعدة. يتم إفراز ما يصل إلى 2.5 لتر يوميًا، وهو يختلف عن باقي العصائر الهضمية في تفاعله الحمضي العالي، وذلك لوجود

من كتاب المؤلف

يتم تكسير البروتينات في الأنسجة باستخدام إنزيمات الليزوزومية المحللة للبروتين الكاثيبين. بناءً على هيكل المركز النشط، يتم تمييز كاثيبسين السيستين والسيرين والكربوكسيل والبروتين المعدني. دور الكاثبين: 1. خلق نشطة بيولوجيا

من كتاب المؤلف

دور الكبد في استقلاب الأحماض الأمينية والبروتينات يلعب الكبد دورًا مركزيًا في استقلاب البروتينات والمركبات الأخرى التي تحتوي على النيتروجين. ويقوم بالوظائف التالية: 1. تصنيع بروتينات بلازما محددة: - يتم تصنيعها في الكبد: 100% ألبومين، 75 - 90% بيتا جلوبيولين، 50%

من كتاب المؤلف

خصائص بروتينات مصل الدم بروتينات النظام المكمل - يتضمن هذا النظام 20 بروتينًا تنتشر في الدم على شكل سلائف غير نشطة. يحدث تنشيطها تحت تأثير مواد محددة ذات نشاط بروتيني.

البروتينات هي مواد عضوية. تتميز هذه المركبات عالية الجزيئية بتركيبة معينة، وعند التحلل المائي، تنقسم إلى أحماض أمينية. يمكن أن تأتي جزيئات البروتين بأشكال عديدة ومختلفة، ويتكون الكثير منها من عدة سلاسل متعددة الببتيد. يتم تشفير المعلومات حول بنية البروتين في الحمض النووي، وتسمى عملية تخليق جزيئات البروتين بالترجمة.

التركيب الكيميائي للبروتينات

متوسط ​​البروتين يحتوي على:

  • 52% كربون؛
  • 7% هيدروجين؛
  • 12% نيتروجين؛
  • 21% أكسجين؛
  • 3% كبريت.

جزيئات البروتين هي بوليمرات. من أجل فهم هيكلها، من الضروري معرفة ما هي مونومراتها - الأحماض الأمينية.

أحماض أمينية

وهي مقسمة عادة إلى فئتين: تحدث باستمرار وتحدث أحيانًا. الأول يشمل 18 و 2 أميدات أخرى: حمض الأسبارتيك والجلوتاميك. في بعض الأحيان يتم العثور على ثلاثة أحماض فقط.

يمكن تصنيف هذه الأحماض بطرق مختلفة: حسب طبيعة السلاسل الجانبية أو شحنة جذورها، يمكن أيضًا تقسيمها على عدد مجموعات CN وCOOH.

هيكل البروتين الأساسي

يحدد ترتيب تناوب الأحماض الأمينية في سلسلة البروتين مستوياتها اللاحقة من التنظيم والخصائص والوظائف. الرئيسي بين المونومرات هو الببتيد. ويتكون من استخلاص الهيدروجين من أحد الأحماض الأمينية ومجموعة OH من حمض أميني آخر.

المستوى الأول من تنظيم جزيء البروتين هو تسلسل الأحماض الأمينية فيه، وهي ببساطة سلسلة تحدد بنية جزيئات البروتين. وهو يتألف من "هيكل عظمي" له هيكل منتظم. هذا هو التسلسل المتكرر -NH-CH-CO-. يتم تمثيل السلاسل الجانبية الفردية بواسطة جذور الأحماض الأمينية (R)، وتحدد خصائصها تكوين بنية البروتين.

حتى لو كانت بنية جزيئات البروتين هي نفسها، فإنها يمكن أن تختلف في الخصائص فقط لأن مونومراتها لها تسلسل مختلف في السلسلة. يتم تحديد ترتيب الأحماض الأمينية في البروتين بواسطة الجينات ويملي وظائف بيولوجية معينة على البروتين. غالبًا ما يكون تسلسل المونومرات في الجزيئات المسؤولة عن نفس الوظيفة متشابهًا في الأنواع المختلفة. هذه الجزيئات متطابقة أو متشابهة في التنظيم وتؤدي نفس الوظائف في أنواع مختلفة من الكائنات الحية - البروتينات المتماثلة. تم تحديد بنية وخصائص ووظائف الجزيئات المستقبلية بالفعل في مرحلة تركيب سلسلة من الأحماض الأمينية.

بعض الميزات المشتركة

لقد تمت دراسة بنية البروتينات لفترة طويلة، وقد أتاح تحليل بنيتها الأولية إمكانية التوصل إلى بعض التعميمات. يتميز عدد أكبر من البروتينات بوجود جميع الأحماض الأمينية العشرين، والتي يوجد منها بشكل خاص الكثير من الجلايسين والألانين والجلوتامين والقليل من التربتوفان والأرجينين والميثيونين والهيستيدين. الاستثناءات الوحيدة هي بعض مجموعات البروتينات، على سبيل المثال، الهستونات. وهي ضرورية لتغليف الحمض النووي وتحتوي على الكثير من الهيستيدين.

أي نوع من حركة الكائنات الحية (عمل العضلات، حركة البروتوبلازم في الخلية، وميض الأهداب في الأوليات، وما إلى ذلك) تتم بواسطة البروتينات. يسمح هيكل البروتينات لها بالتحرك وتشكيل الألياف والحلقات.

وظيفة النقل هي أن العديد من المواد يتم نقلها عبر غشاء الخلية بواسطة بروتينات حاملة خاصة.

يصبح الدور الهرموني لهذه البوليمرات واضحًا على الفور: عدد من الهرمونات عبارة عن بروتينات في تركيبها، على سبيل المثال الأنسولين والأوكسيتوسين.

يتم تحديد وظيفة الاحتياطي من خلال حقيقة أن البروتينات قادرة على تكوين رواسب. على سبيل المثال، فالجومين البيض، كازين الحليب، بروتينات بذور النباتات - فهي تخزن كمية كبيرة من العناصر الغذائية.

تتكون جميع الأوتار والمفاصل والعظام الهيكلية والحوافر من البروتينات، مما يقودنا إلى وظيفتها التالية - الدعم.

جزيئات البروتين هي مستقبلات تقوم بالتعرف الانتقائي على مواد معينة. البروتينات السكرية والليكتينات معروفة بشكل خاص بهذا الدور.

وأهم عوامل المناعة هي الأجسام المضادة وهي بروتينات في الأصل. على سبيل المثال، تعتمد عملية تخثر الدم على التغيرات في بروتين الفيبرينوجين. تصطف الجدران الداخلية للمريء والمعدة بطبقة واقية من البروتينات المخاطية - الليسين. السموم هي أيضًا بروتينات في الأصل. أساس الجلد الذي يحمي جسم الحيوانات هو الكولاجين. كل هذه الوظائف البروتينية وقائية.

حسنًا، الوظيفة الأخيرة تنظيمية. هناك بروتينات تتحكم في عمل الجينوم. أي أنها تنظم النسخ والترجمة.

بغض النظر عن مدى أهمية الدور الذي تلعبه البروتينات، فقد كشف العلماء عن بنية البروتينات منذ وقت طويل. والآن يكتشفون طرقًا جديدة لاستخدام هذه المعرفة.



حقوق النشر © 2024 الطب والصحة. علم الأورام. التغذية للقلب.