S čim reagirajo aminokisline? Kemijske lastnosti aminokislin. Nastajanje soli z alkalijami in karbonati alkalijskih kovin
Aminokisline imenujemo organske spojine, ki vsebujejo funkcionalne skupine v molekuli: amino in karboksil.
Nomenklatura aminokislin. Po sistematični nomenklaturi so imena aminokislin sestavljena iz imen ustreznih karboksilnih kislin in dodatka besede "amino". Položaj amino skupine je označen s številkami. Odštevanje poteka od ogljika karboksilne skupine.
Izomerija aminokislin. Njihova strukturna izomerija je določena s položajem amino skupine in strukturo ogljikovega radikala. Glede na lego skupine NH 2 ločimo -, - in -aminokisline.
Molekule beljakovin so zgrajene iz α-aminokislin.
Zanje je značilna tudi izomerija funkcionalne skupine (medrazredni izomeri aminokislin so lahko estri aminokislin ali amidi hidroksi kislin). Na primer za 2-aminopropanojsko kislino CH 3 – CH(NH) 2 – COOH so možni naslednji izomeri
Fizikalne lastnosti α-aminokislin
Aminokisline so brezbarvne kristalne snovi, nehlapne (nizek nasičen parni tlak), talijo se z razgradnjo pri visokih temperaturah. Večina jih je dobro topnih v vodi in slabo v organskih topilih.
Vodne raztopine enobazičnih aminokislin so nevtralne. -aminokisline lahko obravnavamo kot notranje soli (bipolarne ione): + NH 3 CH 2 COO - . V kislem okolju delujejo kot kationi, v alkalnem pa kot anioni. Aminokisline so amfoterne spojine, ki kažejo tako kisle kot bazične lastnosti.
Metode pridobivanja -aminokislin
1. Delovanje amoniaka na soli kloriranih kislin.
Cl
CH 2
COOH 4 + NH 3 
NH2
CH2COOH
2. Delovanje amoniaka in cianovodikove kisline na aldehide.
3. S hidrolizo beljakovin dobimo 25 različnih aminokislin. Ločiti jih ni lahka naloga.
Metode pridobivanja -aminokislin
1. Adicija amoniaka nenasičenim karboksilnim kislinam.
CH 2 = CH COOH + 2NH 3 NH 2 CH 2 CH 2 COOH 4.
2. Sinteza na osnovi dibazične malonske kisline.
Kemijske lastnosti aminokislin
1. Reakcije na karboksilni skupini.
1.1. Tvorba estrov pod delovanjem alkoholov.
2. Reakcije na amino skupini.
2.1. Interakcija z mineralnimi kislinami.
NH2 CH 2 COOH + HCl H 3 N + CH 2 COOH + Cl
2.2. Medsebojno delovanje z dušikovo kislino.
NH2 CH 2 COOH + HNO 2 HO CH 2 COOH + N 2 + H 2 O
3. Preoblikovanje aminokislin pri segrevanju.
3
.1.-aminokisline tvorijo ciklične amide.
3
.2.-aminokisline odcepijo amino skupino in vodikov atom -ogljikovega atoma.
Posamezni predstavniki
Glicin NH 2 CH 2 COOH (glikokol). Ena najpogostejših aminokislin, ki sestavljajo beljakovine. V normalnih pogojih - brezbarvni kristali s T pl = 232-236С. Je zelo topen v vodi, netopen v absolutnem alkoholu in etru. Vodikov indeks vodne raztopine6,8; рК a = 1,510 - 10; pK v \u003d 1,710 - 12.
-alanin - aminopropionska kislina
Široko razširjen v naravi. V prosti obliki se nahaja v krvni plazmi in kot del večine beljakovin. Tm = 295-296С, topen v vodi, slabo topen v etanolu, netopen v etru. pKa (COOH) = 2,34; pK a (NH 
)
= 9,69.
-alanin NH 2 CH 2 CH 2 COOH - majhni kristali s Ttal = 200С, dobro topen v vodi, slabo v etanolu, netopen v etru in acetonu. pKa (COOH) = 3,60; pK a (NH 
) = 10,19; odsoten v beljakovinah.
Kompleksi. Ta izraz se uporablja za poimenovanje številnih -aminokislin, ki vsebujejo dve ali tri karboksilne skupine. Najbolj preprosto:
H 
Najpogostejši komplekson je etilendiamintetraocetna kislina.
Njegova dinatrijeva sol, Trilon B, se izjemno pogosto uporablja v analitični kemiji.
Vez med ostanki -aminokislin imenujemo peptidna vez, same nastale spojine pa peptidi.
Dva ostanka -aminokislin tvorita dipeptid, trije - tripeptid. Številni ostanki tvorijo polipeptide. Polipeptidi so tako kot aminokisline amfoterni, vsak ima svojo izoelektrično točko. Beljakovine so polipeptidi.
Aminokisline, proteini in peptidi so primeri spodaj opisanih spojin. Številne biološko aktivne molekule vključujejo več kemično različnih funkcionalnih skupin, ki lahko medsebojno delujejo med seboj in s funkcionalnimi skupinami druga druge.
Amino kisline.
Amino kisline- organske bifunkcionalne spojine, ki vključujejo karboksilno skupino - UNSD in amino skupina - NH 2 .
deliti α in β - amino kisline:
Večinoma najdemo v naravi α - kisline. Beljakovine so sestavljene iz 19 aminokislin in ene iminokisline ( C 5 H 9št 2 ):
Najenostavnejši aminokislina- glicin. Preostale aminokisline lahko razdelimo v naslednje glavne skupine:
1) homologi glicina - alanin, valin, levcin, izolevcin.
Pridobivanje aminokislin.
Kemijske lastnosti aminokislin.
Amino kisline- to so amfoterne spojine, tk. vsebujejo v svoji sestavi 2 nasprotni funkcionalni skupini - amino skupino in hidroksilno skupino. Zato reagirajo s kislinami in alkalijami:
Kislinsko-bazično pretvorbo lahko predstavimo kot:
Kemijsko obnašanje aminokislin določata dve funkcionalni skupini -NH 2 in -COOH. Za aminokisline so značilne reakcije na aminoskupini, karboksilni skupini in na radikalnem delu, odvisno od reagenta pa lahko interakcija snovi poteka preko enega ali več reakcijskih centrov.
Amfoterna narava aminokislin. Ker imajo v molekuli kislo in bazično skupino, se aminokisline v vodnih raztopinah obnašajo kot tipične amfoterne spojine. V kislih raztopinah kažejo bazične lastnosti, reagirajo kot baze, v alkalnih raztopinah kot kisline in tvorijo dve skupini soli:
Zaradi svoje amfoternosti v živem organizmu aminokisline igrajo vlogo puferskih snovi, ki vzdržujejo določeno koncentracijo vodikovih ionov. Puferske raztopine, pridobljene z interakcijo aminokislin z močnimi bazami, se pogosto uporabljajo v bioorganski in kemijski praksi. Soli aminokislin z mineralnimi kislinami so bolj topne v vodi kot proste aminokisline. Soli z organske kisline zmerno topni v vodi in se uporabljajo za identifikacijo in ločevanje aminokislin.
Reakcije zaradi amino skupine. S sodelovanjem amino skupine aminokisline tvorijo amonijeve soli s kislinami, se acilirajo, alkilirajo , reagirajo z dušikovo kislino in aldehidi po naslednji shemi:
Alkiliranje poteka s sodelovanjem R-Ha1 ali Ar-Hal:
Kislinski kloridi ali kislinski anhidridi (acetil klorid, anhidrid ocetne kisline, benziloksikarbonil klorid) se uporabljajo v reakciji aciliranja:
Reakcije aciliranja in alkiliranja se uporabljajo za zaščito skupine aminokislin NH 2 v procesu sinteze peptidov.
Reakcije zaradi karboksilne skupine. S sodelovanjem karboksilne skupine aminokisline tvorijo soli, estre, amide, kislinske kloride v skladu s spodnjo shemo:
Če pri a-ogljikovem atomu v ogljikovodikovem radikalu je substituent, ki odvzema elektrone (-NO 2, -CC1 3, -COOH, -COR itd.), ki polarizira vez C®COOH, potem karboksilne kisline zlahka tečejo reakcije dekarboksilacije. Dekarboksilacija a-aminokislin, ki vsebujejo skupino + NH 3 kot substituent, povzroči nastanek biogenih aminov. V živem organizmu ta proces poteka pod delovanjem encima dekarboksilaze in vitamina piridoksal fosfata.
V laboratorijskih pogojih se reakcija izvede s segrevanjem a-aminokisline v prisotnosti absorberjev CO 2, na primer Ba (OH) 2.
Dekarboksilacija b-fenil-a-alanina, lizina, serina in histidina daje fenamin, 1,5-diaminopentan (kadaverin), 2-aminoetanol-1 (kolamin) oziroma triptamin.
Reakcije aminokislin s sodelovanjem stranske skupine. Ko aminokislino tirozin nitriramo z dušikovo kislino, nastane oranžno obarvan dinitro derivat (ksantoproteinski test):
Redoks prehodi potekajo v sistemu cistein-cistin:
2HS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-J CH 2 CH(NH 2)COOH
HOOCCH(NH2)CH2 S-J CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 HS CH 2 CH(NH 2)COOH
Pri nekaterih reakcijah aminokisline reagirajo na obe funkcionalni skupini hkrati.
Tvorba kompleksov s kovinami. Skoraj vse a-aminokisline tvorijo komplekse z ioni dvovalentnih kovin. Najbolj stabilne so kompleksne notranje bakrove soli (kelatne spojine), ki nastanejo kot posledica interakcije z bakrovim (II) hidroksidom in so obarvane modro:
Delovanje dušikove kisline na alifatskih aminokislinah vodi do tvorbe hidroksi kislin, na aromatskih - diazo spojinah.
Tvorba hidroksi kislin:
Reakcija diazotiranja:
(diazo spojina)
1. s sproščanjem molekularnega dušika N 2:
2. brez sproščanja molekularnega dušika N 2:
Kromoforna skupina azobenzena -N=N v azo spojinah povzroča rumeno, rumeno, oranžno ali drugo barvo snovi, ko se absorbira v območju vidne svetlobe (400-800 nm). Avksokromna skupina
COOH spremeni in okrepi barvo zaradi π, π - konjugacije s π - elektronskim sistemom glavne skupine kromoforja.
Razmerje med aminokislinami in toploto. Pri segrevanju se aminokisline razgradijo v različne produkte, odvisno od njihove vrste. Pri segrevanju a-aminokisline kot posledica medmolekularne dehidracije nastanejo ciklični amidi - diketopiperazini:
valin (Val) diizopropilni derivat
diketopiperazin
Pri segrevanju b-aminokisline amoniak se od njih odcepi s tvorbo α, β-nenasičenih kislin s konjugiranim sistemom dvojnih vezi:
β-aminovalerijanska kislina pentenojska kislina
(3-aminopentanojska kislina)
Ogrevanje g- in d-aminokisline spremlja intramolekularna dehidracija in tvorba notranjih cikličnih amidov - laktami:
γ-aminoizovalerijanska kislina laktam γ-aminoizovalerijanska
(4-amino-3-metilbutanojska kislina) kisline
Aminokisline kažejo tako lastnosti kislin kot aminov. Torej tvorijo soli (zaradi kislih lastnosti karboksilne skupine):
NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O
glicin natrijev glicinat
in estri (kot druge organske kisline):
NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C (O) OC 2 H 5 + H 2 O
glicin etil glicinat
Z močnejšimi kislinami izkazujejo aminokisline lastnosti baz in tvorijo soli zaradi bazičnih lastnosti amino skupine:
klorid glicinijeve glicinije
Najenostavnejši protein je polipeptid, ki ima v svoji strukturi vsaj 70 aminokislinskih ostankov in ima molekulsko maso več kot 10.000 Da (daltonov). dalton - merska enota za maso beljakovin je 1 dalton enak 1,66054 10 -27 kg (enota mase ogljika). Podobne spojine, sestavljene iz manjšega števila aminokislinskih ostankov, imenujemo peptidi. Peptidi so po svoji naravi nekateri hormoni - insulin, oksitocin, vazopresin. Nekateri peptidi so imunski regulatorji. Peptidno naravo imajo nekateri antibiotiki (ciklosporin A, gramicidini A, B, C in S), alkaloidi, toksini čebel in os, kač, strupenih gob (faloidin in bledi ponirek amanitin), toksini kolere in botulina itd.
Stopnje strukturne organizacije beljakovinskih molekul.
Beljakovinska molekula ima kompleksno zgradbo. Obstaja več nivojev strukturne organizacije beljakovinske molekule – primarna, sekundarna, terciarna in kvartarna struktura.
Primarna struktura je definiran kot linearno zaporedje proteinogenih aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidnimi vezmi (slika 5):
Slika 5. Primarna struktura beljakovinske molekule
Primarna struktura proteinske molekule je genetsko določena za vsak specifični protein v nukleotidnem zaporedju messenger RNA. Primarna struktura določa tudi višje nivoje organizacije beljakovinskih molekul.
sekundarna struktura - konformacija (tj. lokacija v prostoru) posameznih odsekov proteinske molekule. Sekundarno strukturo v proteinih lahko predstavimo z -vijačnico, -strukturo (zložena listnata struktura) (slika 6).
Slika 6. Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura proteina je podprta z vodikovimi vezmi med peptidnimi skupinami.
Terciarna struktura - konformacijo celotne proteinske molekule, tj. zlaganje v prostoru celotne polipeptidne verige, vključno z zlaganjem stranskih radikalov. Za precejšnje število proteinov smo z rentgensko difrakcijsko analizo dobili koordinate vseh proteinskih atomov, razen koordinat vodikovih atomov. Pri nastanku in stabilizaciji terciarne strukture sodelujejo vse vrste interakcij: hidrofobne, elektrostatične (ionske), disulfidne kovalentne vezi, vodikove vezi. Te interakcije vključujejo radikale aminokislinskih ostankov. Med vezmi, ki držijo terciarno strukturo, je treba opozoriti na: a) disulfidni most (- S - S -); b) estrski most (med karboksilno in hidroksilno skupino); c) solni most (med karboksilno skupino in amino skupino); d) vodikove vezi.
Glede na obliko proteinske molekule zaradi terciarne strukture ločimo naslednje skupine proteinov
1) Globularni proteini , ki imajo obliko globule (krogle). Takšni proteini vključujejo na primer mioglobin, ki ima 5 α-vijačnih segmentov in nima β-gub, imunoglobuline, ki nimajo α-vijačnice, glavni elementi sekundarne strukture so β-gube.
2) fibrilarne beljakovine . Ti proteini imajo podolgovato nitasto obliko, opravljajo strukturno funkcijo v telesu. V primarni strukturi imajo ponavljajoče se dele in tvorijo dokaj enotno sekundarno strukturo za celotno polipeptidno verigo. Torej, protein α - keratin (glavna beljakovinska sestavina nohtov, las, kože) je zgrajen iz razširjenih α - spiral. Obstajajo manj pogosti elementi sekundarne strukture, na primer polipeptidne verige kolagena, ki tvorijo levosučne vijačnice s parametri, ki se močno razlikujejo od parametrov α-vijačnic. V kolagenskih vlaknih so tri vijačne polipeptidne verige zvite v eno samo desno supertuljavo (slika 7):
Sl.7 Terciarna struktura kolagena
Kvartarna struktura proteina. Pod kvarterno strukturo proteinov je mišljen način polaganja v prostoru posameznih polipeptidnih verig (enakih ali različnih) s terciarno strukturo, kar vodi do tvorbe ene same makromolekularne tvorbe (multimera) v strukturnem in funkcionalnem pogledu. Vsi proteini nimajo kvartarne strukture. Primer proteina s kvartarno strukturo je hemoglobin, ki je sestavljen iz 4 podenot. Ta beljakovina sodeluje pri transportu plinov v telesu.
Ob odmoru disulfid inšibke vrste vezi v molekulah, vse beljakovinske strukture, razen primarne, so uničene (popolnoma ali delno), medtem ko beljakovina izgubi domače lastnosti (lastnosti beljakovinske molekule, ki so lastne njenemu naravnemu, naravnemu (naravnemu) stanju). Ta proces se imenuje denaturacija beljakovin . Dejavniki, ki povzročajo denaturacijo beljakovin, so visoke temperature, ultravijolično sevanje, koncentrirane kisline in alkalije, soli težkih kovin in drugi.
Beljakovine delimo na preprosto (beljakovine), sestavljene samo iz aminokislin, in kompleksen (beljakovine), ki poleg aminokislin vsebuje tudi druge neproteinske snovi, na primer ogljikove hidrate, lipide, nukleinske kisline. Neproteinski del kompleksnega proteina imenujemo protetična skupina.
Preproste beljakovine, ki so sestavljeni le iz aminokislinskih ostankov, so zelo razširjeni v živalskem in rastlinskem svetu. Trenutno ni jasne razvrstitve teh spojin.
Histoni
Imajo relativno nizko molekulsko maso (12-13 tisoč), s prevlado alkalnih lastnosti. Lokaliziran predvsem v celičnih jedrih, topen v šibkih kislinah, oborjen z amoniakom in alkoholom. Imajo samo terciarno strukturo. V naravnih razmerah so močno povezani z DNK in so del nukleoproteinov. Glavna funkcija je regulacija prenosa genetske informacije iz DNA in RNA (možna je blokada prenosa).
Protamini
Ti proteini imajo najnižjo molekulsko maso (do 12 tisoč). Kaže izražene osnovne lastnosti. Zelo topen v vodi in šibkih kislinah. Vsebuje se v zarodnih celicah in tvori večino beljakovin kromatina. Tako kot histoni tvorijo kompleks z DNK, dajejo DNK kemično stabilnost, vendar za razliko od histonov ne opravljajo regulativne funkcije.
Glutelini
Rastlinske beljakovine, ki jih vsebuje gluten semen žit in nekaterih drugih poljščin, v zelenih delih rastlin. Netopen v vodi, soli in raztopinah etanola, vendar zelo topen v šibkih alkalijskih raztopinah. Vsebujejo vse esencialne aminokisline in so popolno živilo.
Prolamini
rastlinske beljakovine. Vsebuje gluten žitnih rastlin. Topen le v 70% alkoholu (to je posledica visoke vsebnosti prolina in nepolarnih aminokislin v teh beljakovinah).
Proteinoidi.
Proteinoidi vključujejo beljakovine podpornih tkiv (kosti, hrustanec, vezi, kite, nohti, lasje), zanje je značilna visoka vsebnost žvepla. Ti proteini so netopni ali težko topni v vodi, soli in vodno-alkoholnih mešanicah.Proteinoidi vključujejo keratin, kolagen, fibroin.
Albumini
To so kisle beljakovine z nizko molekulsko maso (15-17 tisoč), topne v vodi in šibkih raztopinah soli. Oborjeno z nevtralnimi solmi pri 100 % nasičenosti. Sodelujejo pri vzdrževanju osmotskega tlaka krvi, prenašajo različne snovi s krvjo. Vsebuje ga krvni serum, mleko, jajčni beljak.
Globulini
Molekulska masa do 100 tisoč Netopen v vodi, vendar topen v šibkih raztopinah soli in oborjen v manj koncentriranih raztopinah (že pri 50% nasičenosti). Vsebovan v semenih rastlin, zlasti v stročnicah in oljnicah; v krvni plazmi in v nekaterih drugih bioloških tekočinah. Opravljajo funkcijo imunske zaščite, zagotavljajo odpornost telesa na virusne nalezljive bolezni.
Glede na naravo ogljikovodikovih substituentov delimo amine na
Splošne strukturne značilnosti aminov
Tako kot v molekuli amoniaka ima tudi v molekuli katerega koli amina atom dušika nedeljen elektronski par, usmerjen v eno od oglišč popačenega tetraedra:
Zaradi tega imajo amini, tako kot amoniak, močno izražene bazične lastnosti.
Tako amini, tako kot amoniak, reverzibilno reagirajo z vodo in tvorijo šibke baze:
Vez vodikovega kationa z dušikovim atomom v molekuli amina se realizira z uporabo donorsko-akceptorskega mehanizma zaradi osamljenega elektronskega para dušikovega atoma. Mejni amini so močnejše baze v primerjavi z amoniakom, ker. v takšnih aminih imajo ogljikovodikovi substituenti pozitiven indukcijski (+I) učinek. V zvezi s tem se gostota elektronov na atomu dušika poveča, kar olajša njegovo interakcijo s kationom H +.
Aromatski amini, če je amino skupina neposredno povezana z aromatskim jedrom, kažejo šibkejše bazične lastnosti v primerjavi z amoniakom. To je posledica dejstva, da je osamljeni elektronski par dušikovega atoma premaknjen proti aromatskemu π-sistemu benzenskega obroča, zaradi česar se elektronska gostota na dušikovem atomu zmanjša. To pa vodi do zmanjšanja osnovnih lastnosti, zlasti sposobnosti interakcije z vodo. Tako na primer anilin reagira samo z močnimi kislinami in praktično ne reagira z vodo.
Kemijske lastnosti nasičenih aminov
Kot že omenjeno, amini reverzibilno reagirajo z vodo:
Vodne raztopine aminov imajo alkalno reakcijo okolja zaradi disociacije nastalih baz:
Nasičeni amini zaradi močnejših bazičnih lastnosti reagirajo z vodo bolje kot amoniak.
Glavne lastnosti nasičenih aminov se povečujejo v seriji.
Sekundarni omejevalni amini so močnejše baze od primarnih omejevalnih aminov, ki pa so močnejše baze od amoniaka. Kar zadeva osnovne lastnosti terciarnih aminov, potem če pogovarjamo se o reakcijah v vodnih raztopinah so bazične lastnosti terciarnih aminov veliko slabše kot pri sekundarnih aminih in celo nekoliko slabše od primarnih. To je posledica steričnih ovir, ki pomembno vplivajo na hitrost protonacije amina. Z drugimi besedami, trije substituenti "blokirajo" atom dušika in preprečujejo njegovo interakcijo s kationi H +.
Interakcija s kislinami
Tako prosti nasičeni amini kot njihove vodne raztopine medsebojno delujejo s kislinami. V tem primeru nastanejo soli:
Ker so bazične lastnosti nasičenih aminov bolj izrazite kot lastnosti amoniaka, takšni amini reagirajo tudi s šibkimi kislinami, kot je ogljikova:
Aminske soli so trdne snovi, ki so dobro topne v vodi in slabo topne v nepolarnih organskih topilih. Interakcija aminskih soli z alkalijami vodi do sproščanja prostih aminov, podobno kot se amoniak izpodriva z delovanjem alkalij na amonijeve soli:
2. Primarni omejevalni amini reagirajo z dušikovo kislino in tvorijo ustrezne alkohole, dušik N 2 in vodo. Na primer:
Značilnost te reakcije je tvorba plinastega dušika, v povezavi s katerim je kvalitativna za primarne amine in se uporablja za njihovo razlikovanje od sekundarnih in terciarnih. Opozoriti je treba, da se ta reakcija najpogosteje izvaja z mešanjem amina ne z raztopino dušikove kisline same, temveč z raztopino soli dušikove kisline (nitrit) in nato tej mešanici dodamo močno mineralno kislino. Pri interakciji nitritov z močnimi mineralnimi kislinami nastane dušikova kislina, ki nato reagira z aminom:
Sekundarni amini dajejo pod podobnimi pogoji oljnate tekočine, tako imenovane N-nitrozamine, vendar ta reakcija v resnici USE naloge v kemiji se ne pojavlja. Terciarni amini ne reagirajo z dušikovo kislino.
Popolno zgorevanje katerega koli amina povzroči nastanek ogljikovega dioksida, vode in dušika:
Interakcija s haloalkani
Omeniti velja, da natanko isto sol dobimo z delovanjem vodikovega klorida na bolj substituiran amin. V našem primeru med interakcijo vodikovega klorida z dimetilaminom:
Pridobivanje aminov:
1) Alkilacija amoniaka s haloalkani:
V primeru pomanjkanja amoniaka namesto amina dobimo njegovo sol:
2) Redukcija s kovinami (v vodik v nizu aktivnosti) v kislem mediju:
čemur sledi obdelava raztopine z alkalijami, da se sprosti prosti amin:
3) Reakcija amoniaka z alkoholi s prehajanjem njihove mešanice skozi segret aluminijev oksid. Odvisno od razmerja alkohol/amin nastajajo primarni, sekundarni ali terciarni amini:
Kemijske lastnosti anilina
Anilin - trivialno ime aminobenzena, ki ima formulo:
Kot je razvidno iz ilustracije, je v molekuli anilina amino skupina neposredno povezana z aromatskim obročem. Pri takšnih aminih so, kot že omenjeno, bazične lastnosti veliko manj izrazite kot pri amoniaku. Tako zlasti anilin praktično ne reagira z vodo in šibkimi kislinami, kot je ogljikova.
Interakcija anilina s kislinami
Anilin reagira z močnimi in srednje močnimi anorganskimi kislinami. V tem primeru nastanejo fenilamonijeve soli:
Reakcija anilina s halogeni
Kot smo že omenili na samem začetku tega poglavja, se amino skupina pri aromatskih aminih vleče v aromatski obroč, kar posledično zmanjša elektronsko gostoto na atomu dušika in jo posledično poveča v aromatskem jedru. Povečanje gostote elektronov v aromatskem jedru vodi do dejstva, da elektrofilne substitucijske reakcije, zlasti reakcije s halogeni, potekajo veliko lažje, zlasti v orto in para položajih glede na amino skupino. Tako anilin zlahka komunicira z bromovo vodo in tvori belo oborino 2,4,6-tribromanilina:
Ta reakcija je kvalitativna za anilin in vam pogosto omogoča, da jo določite med drugimi organskimi spojinami.
Interakcija anilina z dušikovo kislino
Anilin reagira z dušikovo kislino, vendar se zaradi specifičnosti in kompleksnosti te reakcije ne pojavlja pri pravem izpitu iz kemije.
Reakcije alkiliranja anilina
S pomočjo sekvenčne alkilacije anilina pri atomu dušika s halogenimi derivati ogljikovodikov lahko dobimo sekundarne in terciarne amine:
Kemijske lastnosti aminokislin
Amino kisline imenujemo spojine, v molekulah katerih sta dve vrsti funkcionalnih skupin - amino (-NH 2) in karboksi-(-COOH) skupine.
Z drugimi besedami, aminokisline lahko obravnavamo kot derivate karboksilnih kislin, v molekulah katerih je eden ali več vodikovih atomov nadomeščenih z amino skupinami.
Tako lahko splošno formulo aminokislin zapišemo kot (NH 2) x R(COOH) y, kjer sta x in y največkrat enaka ena ali dve.
Ker imajo aminokisline tako amino skupino kot karboksilno skupino, imajo podobne kemijske lastnosti kot amini in karboksilne kisline.
Kislinske lastnosti aminokislin
Nastajanje soli z alkalijami in karbonati alkalijskih kovin
Esterifikacija aminokislin
Aminokisline lahko vstopijo v reakcijo zaestrenja z alkoholi:
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O
Osnovne lastnosti aminokislin
1. Tvorba soli pri interakciji s kislinami
NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -
2. Medsebojno delovanje z dušikovo kislino
NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O
Opomba: interakcija z dušikovo kislino poteka na enak način kot s primarnimi amini
3. Alkilacija
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -
4. Medsebojno delovanje aminokislin
Aminokisline lahko reagirajo med seboj in tvorijo peptide - spojine, ki v svojih molekulah vsebujejo peptidno vez -C (O) -NH-
Hkrati je treba opozoriti, da v primeru reakcije med dvema različnima aminokislinama, brez upoštevanja nekaterih specifičnih pogojev sinteze, pride do tvorbe različnih dipeptidov hkrati. Tako lahko na primer namesto zgornje reakcije glicina z alaninom, ki vodi do glicilanina, pride do reakcije, ki vodi do alanilglicina:
Poleg tega ni nujno, da molekula glicina reagira z molekulo alanina. Reakcije peptizacije potekajo tudi med molekulami glicina:
In alanin:
Poleg tega, ker molekule nastalih peptidov, tako kot prvotne molekule aminokislin, vsebujejo amino skupine in karboksilne skupine, lahko peptidi sami reagirajo z aminokislinami in drugimi peptidi zaradi tvorbe novih peptidnih vezi.
Posamezne aminokisline se uporabljajo za proizvodnjo sintetičnih polipeptidov ali tako imenovanih poliamidnih vlaken. Torej, zlasti z uporabo polikondenzacije 6-aminoheksanojske (ε-aminokaprojske) kisline, se najlon sintetizira v industriji:
Najlonska smola, pridobljena kot rezultat te reakcije, se uporablja za proizvodnjo tekstilnih vlaken in plastike.
Tvorba notranjih soli aminokislin v vodni raztopini
V vodnih raztopinah aminokisline obstajajo predvsem v obliki notranjih soli – bipolarnih ionov (zwitterionov).
