مع ماذا تتفاعل الأحماض الأمينية؟ الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية. تشكيل الأملاح مع القلويات وكربونات الفلزات القلوية

تسمى الأحماض الأمينية المركبات العضوية التي تحتوي على مجموعات وظيفية في الجزيء: الأمينية والكربوكسيل.

تسمية الأحماض الأمينية. وفقًا للتسمية المنهجية ، يتم تكوين أسماء الأحماض الأمينية من أسماء الأحماض الكربوكسيلية المقابلة وإضافة كلمة "أمينو". يشار إلى موضع المجموعة الأمينية بالأرقام. العد التنازلي من الكربون في مجموعة الكربوكسيل.

تماثل الأحماض الأمينية. يتم تحديد التماثل الهيكلي الخاص بهم من خلال موقع المجموعة الأمينية وهيكل جذري الكربون. اعتمادًا على موضع مجموعة NH 2 ، يتم تمييز الأحماض الأمينية - و - و.

جزيئات البروتين مبنية من الأحماض الأمينية ألفا.

كما أنها تتميز بتشابه المجموعة الوظيفية (يمكن أن تكون الأيزومرات البينية للأحماض الأمينية عبارة عن استرات للأحماض الأمينية أو أميدات أحماض الهيدروكسي). على سبيل المثال ، لحمض 2-أمينوبروبانويك CH 3 – CH (NH) 2 – COOH الأيزومرات التالية ممكنة

الخصائص الفيزيائية للأحماض الأمينية ألفا

الأحماض الأمينية هي مواد بلورية عديمة اللون ، غير متطايرة (ضغط بخار منخفض مشبع) ، تذوب مع التحلل في درجات حرارة عالية. معظمها قابل للذوبان بدرجة عالية في الماء وضعيف في المذيبات العضوية.

المحاليل المائية للأحماض الأمينية أحادية القاعدة محايدة. يمكن اعتبار الأحماض الأمينية  كأملاح داخلية (أيونات ثنائية القطب): + NH 3  CH 2  COO -. تعمل ككاتيونات في بيئة حمضية وكأنيونات في بيئة قلوية. الأحماض الأمينية هي مركبات مذبذبة لها خصائص حمضية و أساسية.

طرق الحصول على الأحماض الأمينية بيتا

1. عمل الأمونيا على أملاح الأحماض المكلورة.

Cl  CH 2  COOH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. عمل الأمونيا وحمض الهيدروسيانيك على الألدهيدات.

3. عن طريق التحلل المائي للبروتينات ، يتم الحصول على 25 نوع من الأحماض الأمينية المختلفة. الفصل بينهما ليس بالمهمة السهلة.

طرق الحصول على الأحماض الأمينية بيتا

1. إضافة الأمونيا إلى الأحماض الكربوكسيلية غير المشبعة.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COOH 4.

2. التوليف على أساس حمض المالونيك ثنائي القاعدة.

الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية

1. ردود الفعل على مجموعة الكربوكسيل.

1.1 تكوين استرات تحت تأثير الكحول.

2. ردود الفعل على المجموعة الأمينية.

2.1. التفاعل مع الأحماض المعدنية.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl

2.2. التفاعل مع حامض النيتروز.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. تحول الأحماض الأمينية عند تسخينها.

3.1- تشكل الأحماض الأمينية أميدات حلقية.

3.2- الأحماض الأمينية تنفصل عن المجموعة الأمينية وذرة الهيدروجين في ذرة الكربون بيتا.

الممثلين الفرديين

جلايسين NH 2 CH 2 COOH (جليكوكول). أحد الأحماض الأمينية الأكثر شيوعًا التي تتكون منها البروتينات. في ظل الظروف العادية - بلورات عديمة اللون مع T pl = 232-236С. إنه قابل للذوبان بدرجة عالية في الماء ، وغير قابل للذوبان في الكحول المطلق والأثير. مؤشر الهيدروجين للمحلول المائي 6.8 ؛ рК أ = 1.510 - 10 ؛ pK = 1.710 - 12.

بيتا ألانين - حمض أمينوبروبيونيك

موزعة على نطاق واسع في الطبيعة. يوجد بشكل حر في بلازما الدم وكجزء من معظم البروتينات. Tm = 295-296С ، قابل للذوبان في الماء ، ضعيف الذوبان في الإيثانول ، غير قابل للذوبان في الأثير. pK a (COOH) = 2.34 ؛ pK a (NH ) = 9,69.

بيتا ألانين NH 2 CH 2 CH 2 COOH - بلورات صغيرة مع Т ذوبان = 200 درجة مئوية ، عالية الذوبان في الماء ، ضعيفة في الإيثانول ، غير قابلة للذوبان في الأثير والأسيتون. pK a (COOH) = 3.60 ؛ pK a (NH ) = 10.19 ؛ غائب في البروتينات.

كومبليكسونس. يستخدم هذا المصطلح لتسمية عدد من الأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعتين أو ثلاث مجموعات كربوكسيل. أبسط:

ح المركب الأكثر شيوعًا هو حمض إيثيلين أمينيتتراسيتيك.

يستخدم ملح ثنائي الصوديوم ، Trilon B ، على نطاق واسع للغاية في الكيمياء التحليلية.

تسمى الرابطة بين بقايا الأحماض الأمينية بيتا رابطة الببتيد ، وتسمى المركبات الناتجة نفسها الببتيدات.

اثنين من بقايا الأحماض الأمينية  تشكل ثنائي الببتيد ، ثلاثة - ثلاثي الببتيد. العديد من المخلفات تشكل عديد الببتيدات. متعدد الببتيدات ، مثل الأحماض الأمينية ، مذبذب ، ولكل منها نقطة تساوي الكهرباء الخاصة بها. البروتينات هي عديد ببتيدات.

الأحماض الأمينية والبروتينات والببتيداتهي أمثلة على المركبات الموضحة أدناه. تشتمل العديد من الجزيئات النشطة بيولوجيًا على العديد من المجموعات الوظيفية المتميزة كيميائيًا والتي يمكن أن تتفاعل مع بعضها البعض ومع المجموعات الوظيفية لبعضها البعض.

أحماض أمينية.

أحماض أمينية- المركبات العضوية ثنائية الوظيفة ، والتي تشمل مجموعة الكربوكسيل - UNSD، والمجموعة الأمينية - نيو هامبشاير 2 .

شارك α و β - أحماض أمينية:

توجد في الغالب في الطبيعة α - أحماض. تتكون البروتينات من 19 حمضًا أمينيًا وحمض إيميني واحد ( ج 5 ح 9رقم 2 ):

الابسط حمض أميني- جليكاين. يمكن تقسيم الأحماض الأمينية المتبقية إلى المجموعات الرئيسية التالية:

1) متجانسات الجلايسين - ألانين ، فالين ، ليسين ، آيزولوسين.

الحصول على الأحماض الأمينية.

الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية.

أحماض أمينية- هذه مركبات مذبذبة ، tk. تحتوي في تكوينها على مجموعتين وظيفيتين معاكستين - مجموعة أمينية ومجموعة هيدروكسيل. لذلك ، تتفاعل مع كل من الأحماض والقلويات:

يمكن تمثيل التحويل الحمضي القاعدي على النحو التالي:

السلوك الكيميائي للأحماض الأمينيةيتم تحديده من قبل مجموعتين وظيفيتين -NH 2 و -COOH. تتميز الأحماض الأمينية بتفاعلات في المجموعة الأمينية ومجموعة الكربوكسيل وفي الجزء الجذري ، بينما ، اعتمادًا على الكاشف ، يمكن أن يمر تفاعل المواد من خلال واحد أو أكثر من مراكز التفاعل.

الطبيعة الأمفوتيرية للأحماض الأمينية.بوجود مجموعة حمضية ومجموعة أساسية في الجزيء ، فإن الأحماض الأمينية في المحاليل المائية تتصرف مثل المركبات المذبذبة النموذجية. في المحاليل الحمضية ، تظهر خصائص أساسية ، تتفاعل كقواعد ، في المحاليل القلوية ، مثل الأحماض ، وتشكل مجموعتين من الأملاح ، على التوالي:

بسبب مذبذب لهافي الكائن الحي ، تلعب الأحماض الأمينية دور المواد العازلة التي تحافظ على تركيز معين من أيونات الهيدروجين. تستخدم المحاليل العازلة التي تم الحصول عليها عن طريق تفاعل الأحماض الأمينية مع القواعد القوية على نطاق واسع في الممارسات الحيوية والكيميائية. أملاح الأحماض الأمينية مع الأحماض المعدنية قابلة للذوبان في الماء أكثر من الأحماض الأمينية الحرة. الأملاح مع الأحماض العضويةقليل الذوبان في الماء وتستخدم لتحديد وفصل الأحماض الأمينية.

ردود الفعل بسبب المجموعة الأمينية.بمشاركة المجموعة الأمينية ، تتكون الأحماض الأمينية من أملاح الأمونيوم مع الأحماض ، وتتأكسد ، وتتألكل , تتفاعل مع حمض النيتروز والألدهيدات وفقًا للمخطط التالي:

تتم الألكلة بمشاركة R-Ha1 أو Ar-Hal:

يتم استخدام كلوريد الحمض أو أنهيدريد الحمض (كلوريد الأسيتيل ، أنهيدريد الخل ، كلوريد بنزيلوكسي كاربونيل) في تفاعل الأسيل:

تستخدم تفاعلات الألكلة والألكلة لحماية مجموعة NH 2 من الأحماض الأمينية في عملية تخليق الببتيد.

ردود الفعل بسبب مجموعة الكربوكسيل.بمشاركة مجموعة الكربوكسيل ، تشكل الأحماض الأمينية الأملاح والإسترات والأميدات وكلوريدات الأحماض وفقًا للمخطط أدناه:

إذا كان في ذرة الكربونيوجد في جذري الهيدروكربون بديل سحب الإلكترون (-NO 2 ، -CC1 3 ، -COOH ، -COR ، إلخ) ، والذي يستقطب رابطة C®COOH ، ثم تتدفق الأحماض الكربوكسيلية بسهولة تفاعلات نزع الكربوكسيل. نزع الكربوكسيل من الأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعة + NH 3 كبديل يؤدي إلى تكوين الأمينات الحيوية. في الكائن الحي ، تستمر هذه العملية تحت تأثير إنزيم ديكاربوكسيلاز وفوسفات فيتامين بيريدوكسال.

في ظل الظروف المعملية ، يتم إجراء التفاعل عن طريق تسخين حمض أميني في وجود ماصات ثاني أكسيد الكربون ، على سبيل المثال ، Ba (OH) 2.

ينتج عن نزع الكربوكسيل من ب-فينيل-أ-ألانين ، ولايسين ، وسيرين ، وهستيدين الفينامين ، 1،5-ديامينوبنتان (كادافيرين) ، 2-أمينو إيثانول -1 (كولامين) ، والتربتامين ، على التوالي.

تفاعلات الأحماض الأمينية بمشاركة مجموعة جانبية.عندما يتم نترات الحمض الأميني التيروزين بحمض النيتريك ، يتم تكوين مشتق ثنائي النيترو برتقالي اللون (اختبار البروتين xantoprotein):

تحدث تحولات الأكسدة والاختزال في نظام السيستين السيستين:

2HS CH 2 CH (NH 2) COOH ¾¾¾® HOOCCH (NH 2) CH 2 إس-إس CH 2 CH (NH 2) COOH

HOOCCH (NH2) CH2 إس-إس CH 2 CH (NH 2) COOH ¾¾¾® 2 HS CH 2 CH (NH 2) COOH

في بعض التفاعلات ، تتفاعل الأحماض الأمينية مع المجموعتين الوظيفيتين في نفس الوقت.

تشكيل المجمعات بالمعادن.تشكل جميع الأحماض الأمينية تقريبًا معقدات ذات أيونات معدنية ثنائية التكافؤ. الأكثر ثباتًا هي أملاح النحاس الداخلية المعقدة (مركبات كلاب) ، والتي تتكون نتيجة التفاعل مع هيدروكسيد النحاس (II) وتكون ملونة باللون الأزرق:

عمل حامض النيتروزيؤدي تناول الأحماض الأمينية الأليفاتية إلى تكوين أحماض الهيدروكسي على مركبات الديازو العطرية.

تشكيل أحماض الهيدروكسي:

رد فعل التحلل:

(مركب ديازو)

1. مع إطلاق النيتروجين الجزيئي N 2:

2. دون إطلاق النيتروجين الجزيئي N 2:

تسبب مجموعة chromophore من azobenzene -N = N في مركبات azo لونًا أصفر أو أصفر أو برتقالي أو أي لون آخر من المواد عند امتصاصها في منطقة الضوء المرئي (400-800 نانومتر). مجموعة Auxochromic

يغير COOH ويعزز اللون بسبب الاقتران ، - بالنظام الإلكتروني للمجموعة الرئيسية من chromophore.

نسبة الأحماض الأمينية إلى الحرارة.عند تسخينها ، تتحلل الأحماض الأمينية لتشكل منتجات مختلفة ، اعتمادًا على نوعها. عند تسخينها أحماض أمينيةنتيجة للجفاف بين الجزيئات ، تتشكل الأميدات الحلقية - ديكيتوبيبرازين:

مشتق فالين (فال) ثنائي أيزوبروبيل

ديكيتوبيبرازين

عند تسخينها ب الأحماض الأمينية تنفصل الأمونيا عنها بتكوين أحماض α و غير المشبعة بنظام مترافق من الروابط المزدوجة:

حمض بيتا-أمينوفاليريك حمض البنتويك

(3-أمينوبنتانويك حمض)

التدفئة g- و d- الأحماض الأمينية مصحوبًا بالجفاف داخل الجزيئات وتكوين الأميدات الحلقية الداخلية - لاكتام:

γ-aminoisovaleric lactam γ-aminoisovaleric

(4-أمينو-3-ميثيل بوتانويك حمض) أحماض

تظهر الأحماض الأمينية خصائص كل من الأحماض والأمينات. لذلك ، فإنها تشكل الأملاح (بسبب الخصائص الحمضية لمجموعة الكربوكسيل):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O

جلايسين جليسينات الصوديوم

والإسترات (مثل الأحماض العضوية الأخرى):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C (O) OC 2 H 5 + H 2 O

جلايسين إيثيل جلايسينات

مع الأحماض القوية ، تظهر الأحماض الأمينية خصائص القواعد وتشكيل الأملاح بسبب الخصائص الأساسية للمجموعة الأمينية:

جلايسين الوستارية كلوريد

أبسط بروتين هو عديد ببتيد يحتوي على ما لا يقل عن 70 من بقايا الأحماض الأمينية في بنيته ولها وزن جزيئي يزيد عن 10000 دا (دالتون). دالتون - وحدة قياس لكتلة البروتينات ، 1 دالتون يساوي 1.66054 10-27 كجم (وحدة كتلة الكربون). يشار إلى المركبات المماثلة ، التي تتكون من عدد أقل من بقايا الأحماض الأمينية ، باسم الببتيدات. الببتيدات بطبيعتها هي بعض الهرمونات - الأنسولين ، الأوكسيتوسين ، الفازوبريسين. بعض الببتيدات هي منظمات مناعية. بعض المضادات الحيوية (السيكلوسبورين A ، الجراميسيدين A ، B ، C ، S) ، القلويات ، سموم النحل والدبابير ، الثعابين ، الفطر السام (phalloidin و grebe amanitin) ، الكوليرا وسموم البوتولينوم ، وما إلى ذلك ، لها طبيعة الببتيد.

مستويات التنظيم الهيكلي لجزيئات البروتين.

جزيء البروتين له بنية معقدة. هناك عدة مستويات من التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين - الهياكل الأولية والثانوية والثالثية والرباعية.

الهيكل الأساسي يُعرَّف بأنه تسلسل خطي لبقايا الأحماض الأمينية البروتينية المرتبطة بروابط الببتيد (الشكل 5):

الشكل 5. التركيب الأساسي لجزيء البروتين

يتم تحديد التركيب الأساسي لجزيء البروتين جينيًا لكل بروتين محدد في تسلسل النيوكليوتيدات للحمض النووي الريبي المرسال. يحدد الهيكل الأساسي أيضًا مستويات أعلى من تنظيم جزيئات البروتين.

الهيكل الثانوي - التشكل (أي الموقع في الفضاء) لأقسام فردية من جزيء البروتين. يمكن تمثيل التركيب الثانوي للبروتينات بواسطة حلزون  ، هيكل  (هيكل صفيحة مطوية) (الشكل 6).

الشكل 6. التركيب الثانوي للبروتين

يتم دعم التركيب الثانوي للبروتين بواسطة روابط هيدروجينية بين مجموعات الببتيد.

الهيكل الثالث - تشكيل جزيء البروتين بأكمله ، أي التراص في الفضاء لسلسلة البولي ببتيد بأكملها ، بما في ذلك تكديس الجذور الجانبية. بالنسبة لعدد كبير من البروتينات ، تم الحصول على إحداثيات جميع ذرات البروتين ، باستثناء إحداثيات ذرات الهيدروجين ، عن طريق تحليل حيود الأشعة السينية. تشارك جميع أنواع التفاعلات في تكوين واستقرار البنية الثلاثية: الروابط التساهمية الكهرومغناطيسية ، الكهروستاتيكية (الأيونية) ، الروابط التساهمية ثنائي كبريتيد ، الروابط الهيدروجينية. تتضمن هذه التفاعلات جذور بقايا الأحماض الأمينية. من بين الروابط التي تحمل الهيكل الثالث ، تجدر الإشارة إلى: أ) جسر ثاني كبريتيد (- S - S -) ؛ ب) جسر استر (بين مجموعة الكربوكسيل ومجموعة الهيدروكسيل) ؛ ج) جسر الملح (بين مجموعة الكربوكسيل والمجموعة الأمينية) ؛ د) روابط الهيدروجين.

وفقًا لشكل جزيء البروتين بسبب البنية الثلاثية ، يتم تمييز مجموعات البروتينات التالية

1) بروتينات كروية ، والتي لها شكل كرة (كرة). تشمل هذه البروتينات ، على سبيل المثال ، الميوغلوبين ، الذي يحتوي على 5 مقاطع حلزونية ألفا ولا يوجد طيات ، والغلوبولينات المناعية التي لا تحتوي على حلزون ألفا ، والعناصر الرئيسية للبنية الثانوية هي طيات β

2) بروتينات ليفية . هذه البروتينات لها شكل خيطي ممدود ؛ تؤدي وظيفة هيكلية في الجسم. في الهيكل الأساسي ، لديهم أقسام متكررة ويشكلون بنية ثانوية موحدة إلى حد ما لسلسلة البولي ببتيد بأكملها. لذلك ، فإن بروتين ألفا - كيراتين (المكون الرئيسي للبروتين في الأظافر والشعر والجلد) مبني من حلزونات ألفا الممتدة. هناك عناصر أقل شيوعًا للهيكل الثانوي ، على سبيل المثال ، سلاسل بولي ببتيد الكولاجين التي تشكل حلزونات أعسر مع معلمات تختلف بشكل حاد عن تلك الموجودة في α-helices. في ألياف الكولاجين ، يتم لف ثلاث سلاسل حلزونية متعددة الببتيد في ملف فائق أيمن واحد (الشكل 7):

الشكل 7 البنية الثلاثية للكولاجين

التركيب الرباعي للبروتين. يُقصد بالبنية الرباعية للبروتينات طريقة لوضع سلاسل بولي ببتيد فردية في الفضاء (متطابقة أو مختلفة) مع بنية ثلاثية ، مما يؤدي إلى تكوين تكوين جزيئي واحد (متعدد المقاطع) من النواحي الهيكلية والوظيفية. ليست كل البروتينات لها هيكل رباعي. مثال على بروتين بهيكل رباعي هو الهيموجلوبين ، والذي يتكون من 4 وحدات فرعية. يشارك هذا البروتين في نقل الغازات في الجسم.

عند الاستراحة ثاني كبريتيد وأنواع الروابط الضعيفة في الجزيئات ، يتم تدمير جميع هياكل البروتين ، باستثناء البنية الأساسية (كليًا أو جزئيًا) ، بينما يفقد البروتين الخصائص الأصلية (خصائص جزيء بروتين متأصل في حالته الطبيعية (الأصلية)). هذه العملية تسمى تمسخ البروتين . تشمل العوامل التي تسبب تمسخ البروتين درجات الحرارة العالية ، والأشعة فوق البنفسجية ، والأحماض والقلويات المركزة ، وأملاح المعادن الثقيلة ، وغيرها.

يتم تصنيف البروتينات إلى بسيط (بروتينات) تتكون فقط من أحماض أمينية ، و مركب (بروتينات) تحتوي ، بالإضافة إلى الأحماض الأمينية ، على مواد أخرى غير بروتينية ، مثل الكربوهيدرات والدهون والأحماض النووية. يسمى الجزء غير البروتيني من البروتين المركب المجموعة التعويضية.

بروتينات بسيطة، التي تتكون فقط من بقايا الأحماض الأمينية ، منتشرة في ممالك الحيوانات والنباتات. حاليا ، لا يوجد تصنيف واضح لهذه المركبات.

الهستونات

لها وزن جزيئي منخفض نسبيًا (12-13 ألف) ، مع غلبة الخصائص القلوية. تتمركز بشكل رئيسي في نوى الخلايا ، قابلة للذوبان في الأحماض الضعيفة ، المترسبة بالأمونيا والكحول. لديهم فقط هيكل من الدرجة الثالثة. في ظل الظروف الطبيعية ، ترتبط ارتباطًا وثيقًا بالحمض النووي وهي جزء من البروتينات النووية. الوظيفة الرئيسية هي تنظيم نقل المعلومات الجينية من DNA و RNA (منع النقل ممكن).

البروتامين

هذه البروتينات لها أقل وزن جزيئي (يصل إلى 12 ألف). يظهر الخصائص الأساسية المعبر عنها. عالي الذوبان في الماء والأحماض الضعيفة. تحتوي على خلايا جرثومية وتشكل الجزء الأكبر من بروتين الكروماتين. مثل الهستونات ، فإنها تشكل معقدًا مع الحمض النووي ، وتعطي ثباتًا كيميائيًا للحمض النووي ، ولكنها على عكس الهستونات ، لا تؤدي وظيفة تنظيمية.

الجلوتلين

البروتينات النباتية الموجودة في جلوتين بذور الحبوب وبعض المحاصيل الأخرى ، في الأجزاء الخضراء من النباتات. غير قابل للذوبان في الماء والملح ومحاليل الإيثانول ، ولكنه شديد الذوبان في المحاليل القلوية الضعيفة. تحتوي على جميع الأحماض الأمينية الأساسية وهي طعام كامل.

البرولامين

بروتينات نباتية. يحتوي على الغلوتين من نباتات الحبوب. قابل للذوبان فقط في 70٪ كحول (ويرجع ذلك إلى المحتوى العالي من البرولين والأحماض الأمينية غير القطبية في هذه البروتينات).

البروتينات.

تشمل البروتينات بروتينات الأنسجة الداعمة (العظام ، والغضاريف ، والأربطة ، والأوتار ، والأظافر ، والشعر) ، وتتميز بنسبة عالية من الكبريت. هذه البروتينات غير قابلة للذوبان أو بالكاد قابلة للذوبان في الماء والملح ومخاليط الماء والكحول. تشمل البروتينات الكيراتين والكولاجين والفيبروين.

ألبومات

هي بروتينات حمضية ذات وزن جزيئي منخفض (15-17 ألف) ، قابلة للذوبان في الماء ومحاليل ملح ضعيفة. ترسب بأملاح متعادلة بنسبة تشبع 100٪. المشاركة في الحفاظ على الضغط الاسموزي للدم ونقل المواد المختلفة بالدم. يحتوي على مصل الدم والحليب وبياض البيض.

الجلوبيولين

يصل وزنها الجزيئي إلى 100 ألف غير قابلة للذوبان في الماء ولكنها قابلة للذوبان في المحاليل الملحية الضعيفة وترسب في محاليل أقل تركيزًا (بالفعل عند تشبع بنسبة 50٪). تحتوي على بذور النباتات ، وخاصة في البقوليات والبذور الزيتية ؛ في بلازما الدم وفي بعض السوائل البيولوجية الأخرى. يؤدون وظيفة الحماية المناعية ، ويوفرون مقاومة الجسم للأمراض المعدية الفيروسية.

وفقًا لطبيعة بدائل الهيدروكربون ، يتم تقسيم الأمينات إلى

السمات الهيكلية العامة للأمينات

كما هو الحال في جزيء الأمونيا ، في جزيء أي أمين ، تحتوي ذرة النيتروجين على زوج إلكترون غير مشترك موجه إلى أحد رؤوس رباعي السطوح المشوه:

لهذا السبب ، فإن الأمينات ، مثل الأمونيا ، لها خصائص أساسية واضحة بشكل ملحوظ.

لذلك ، تتفاعل الأمينات ، مثل الأمونيا ، بشكل عكسي مع الماء ، وتشكل قواعد ضعيفة:

تتحقق رابطة كاتيون الهيدروجين مع ذرة النيتروجين في جزيء الأمين باستخدام آلية متلقي المانح بسبب زوج الإلكترون الوحيد لذرة النيتروجين. أمينات الحد هي قواعد أقوى مقارنة بالأمونيا ، لأن. في مثل هذه الأمينات ، يكون لبدائل الهيدروكربونات تأثير حثي إيجابي (+ I). في هذا الصدد ، تزداد كثافة الإلكترون على ذرة النيتروجين ، مما يسهل تفاعلها مع الكاتيون H +.

الأمينات العطرية ، إذا كانت المجموعة الأمينية مرتبطة مباشرة بالنواة العطرية ، تظهر خصائص أساسية أضعف مقارنة بالأمونيا. هذا يرجع إلى حقيقة أن زوج الإلكترون الوحيد من ذرة النيتروجين يتحول نحو النظام العطري π لحلقة البنزين ، مما يؤدي إلى انخفاض كثافة الإلكترون على ذرة النيتروجين. وهذا بدوره يؤدي إلى انخفاض في الخصائص الأساسية ، ولا سيما القدرة على التفاعل مع الماء. لذلك ، على سبيل المثال ، يتفاعل الأنيلين فقط مع الأحماض القوية ، ولا يتفاعل عمليًا مع الماء.

الخواص الكيميائية للأمينات المشبعة

كما ذكرنا سابقًا ، تتفاعل الأمينات بشكل عكسي مع الماء:

المحاليل المائية للأمينات لها تفاعل قلوي للبيئة ، بسبب تفكك القواعد الناتجة:

تتفاعل الأمينات المشبعة مع الماء بشكل أفضل من الأمونيا بسبب خصائصها الأساسية الأقوى.

تزداد الخصائص الرئيسية للأمينات المشبعة في السلسلة.

الأمينات المحددة الثانوية هي قواعد أقوى من الأمينات المحددة الأولية ، والتي بدورها تكون قواعد أقوى من الأمونيا. أما بالنسبة للخصائص الأساسية للأمينات الثلاثية ، فعندئذ إذا نحن نتكلمفيما يتعلق بالتفاعلات في المحاليل المائية ، فإن الخصائص الأساسية للأمينات الثلاثية أسوأ بكثير من تلك الخاصة بالأمينات الثانوية ، بل إنها أسوأ قليلاً من تلك الخاصة بالأمينات الأولية. هذا بسبب العوائق الفراغية ، والتي تؤثر بشكل كبير على معدل بروتون الأمين. بمعنى آخر ، ثلاثة بدائل "تحجب" ذرة النيتروجين وتمنع تفاعلها مع كاتيونات H +.

التفاعل مع الأحماض

تتفاعل كل من الأمينات الحرة المشبعة ومحاليلها المائية مع الأحماض. في هذه الحالة ، تتكون الأملاح:

نظرًا لأن الخصائص الأساسية للأمينات المشبعة أكثر وضوحًا من تلك الموجودة في الأمونيا ، فإن هذه الأمينات تتفاعل حتى مع الأحماض الضعيفة ، مثل الكربونيك:

أملاح الأمين هي مواد صلبة عالية الذوبان في الماء وقابلة للذوبان بشكل ضعيف في المذيبات العضوية غير القطبية. يؤدي تفاعل أملاح الأمين مع القلويات إلى إطلاق الأمينات الحرة ، على غرار الطريقة التي يتم بها إزاحة الأمونيا عن طريق عمل القلويات على أملاح الأمونيوم:

2. تتفاعل الأمينات المحددة الأولية مع حمض النيتروز لتكوين الكحولات المقابلة ، والنيتروجين N 2 والماء. فمثلا:

السمة المميزة لهذا التفاعل هي تكوين النيتروجين الغازي ، فيما يتعلق بنوعيته للأمينات الأولية ويستخدم لتمييزها عن الثانوية والثالثية. وتجدر الإشارة إلى أن هذا التفاعل يتم غالبًا عن طريق خلط الأمين ليس بمحلول حمض النيتروز نفسه ، ولكن بمحلول ملح حمض النيتروز (النتريت) ثم إضافة حمض معدني قوي إلى هذا الخليط. عندما يتفاعل النتريت مع الأحماض المعدنية القوية ، يتشكل حمض النيتروز ، والذي يتفاعل بعد ذلك مع الأمين:

الأمينات الثانوية تعطي سوائل زيتية في ظل ظروف مماثلة ، تسمى N-nitrosamines ، لكن هذا التفاعل حقيقي واجبات الاستخداملا يحدث في الكيمياء. لا تتفاعل الأمينات الثلاثية مع حمض النيتروز.

يؤدي الاحتراق الكامل لأي أمينات إلى تكوين ثاني أكسيد الكربون والماء والنيتروجين:

التفاعل مع هالو ألكانات

من الجدير بالذكر أنه يتم الحصول على نفس الملح بالضبط عن طريق عمل كلوريد الهيدروجين على أمين أكثر بدائل. في حالتنا ، أثناء تفاعل كلوريد الهيدروجين مع ثنائي ميثيل أمين:

الحصول على الأمينات:

1) ألكلة الأمونيا مع هالو ألكانات:

في حالة نقص الأمونيا ، يتم الحصول على ملحها بدلاً من الأمين:

2) الاختزال بالمعادن (إلى الهيدروجين في سلسلة النشاط) في وسط حمضي:

يليه معالجة المحلول بالقلويات لإفراز الأمين الحر:

3) تفاعل الأمونيا مع الكحوليات بتمرير خليطها عبر أكسيد الألومنيوم المسخن. اعتمادًا على نسب الكحول / الأمين ، تتشكل الأمينات الأولية والثانوية والثالثة:

الخصائص الكيميائية للأنيلين

الأنيلين - الاسم التافه للأمينوبنزين ، والذي له الصيغة:

كما يتضح من الرسم التوضيحي ، في جزيء الأنيلين ترتبط المجموعة الأمينية مباشرة بالحلقة العطرية. في مثل هذه الأمينات ، كما ذكرنا سابقًا ، تكون الخصائص الأساسية أقل وضوحًا من الأمونيا. لذلك ، على وجه الخصوص ، لا يتفاعل الأنيلين عمليًا مع الماء والأحماض الضعيفة مثل الكربونيك.

تفاعل الأنيلين مع الأحماض

يتفاعل الأنيلين مع أحماض غير عضوية قوية ومتوسطة القوة. في هذه الحالة ، تتشكل أملاح الفينيلامونيوم:

تفاعل الأنيلين مع الهالوجينات

كما ذكرنا سابقًا في بداية هذا الفصل ، يتم سحب المجموعة الأمينية في الأمينات العطرية إلى الحلقة العطرية ، والتي بدورها تقلل من كثافة الإلكترون على ذرة النيتروجين ، ونتيجة لذلك تزيدها في النواة العطرية. تؤدي الزيادة في كثافة الإلكترون في النواة العطرية إلى حقيقة أن تفاعلات الاستبدال الإلكتروفيلي ، على وجه الخصوص ، التفاعلات مع الهالوجينات ، تتقدم بسهولة أكبر ، خاصة في مواضع ortho و para المتعلقة بالمجموعة الأمينية. لذلك ، يتفاعل الأنيلين بسهولة مع ماء البروم ، مكونًا راسبًا أبيض من 2،4،6-تريبرومانيلين:

يعتبر هذا التفاعل نوعيًا للأنيلين وغالبًا ما يسمح لك بتحديده من بين المركبات العضوية الأخرى.

تفاعل الأنيلين مع حمض النيتروز

يتفاعل الأنيلين مع حمض النيتروز ، ولكن نظرًا لخصوصية وتعقيد هذا التفاعل ، فإنه لا يحدث في الاختبار الحقيقي في الكيمياء.

تفاعلات ألكلة الأنيلين

بمساعدة الألكلة المتسلسلة للأنيلين في ذرة النيتروجين مع مشتقات الهالوجين من الهيدروكربونات ، يمكن الحصول على الأمينات الثانوية والثالثية:

الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية

أحماض أمينية مركبات النداء في الجزيئات التي يوجد منها نوعان من المجموعات الوظيفية - مجموعات amino (-NH 2) و carboxy- (-COOH).

بمعنى آخر ، يمكن اعتبار الأحماض الأمينية مشتقات من الأحماض الكربوكسيلية ، في الجزيئات التي يتم فيها استبدال ذرة هيدروجين واحدة أو أكثر بمجموعات أمينية.

وبالتالي ، يمكن كتابة الصيغة العامة للأحماض الأمينية كـ (NH 2) x R (COOH) y ، حيث x و y غالبًا ما تكون مساوية لواحد أو اثنين.

نظرًا لأن الأحماض الأمينية تحتوي على مجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل ، فإنها تعرض خصائص كيميائية مشابهة لكل من الأمينات والأحماض الكربوكسيلية.

الخصائص الحمضية للأحماض الأمينية

تشكيل الأملاح مع القلويات وكربونات الفلزات القلوية

استرة الأحماض الأمينية

يمكن أن تدخل الأحماض الأمينية في تفاعل الأسترة مع الكحول:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

الخصائص الأساسية للأحماض الأمينية

1. تكوين الأملاح عند التفاعل مع الأحماض

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. التفاعل مع حامض النيتروز

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

ملاحظة: التفاعل مع حمض النيتروز يستمر بنفس الطريقة كما هو الحال مع الأمينات الأولية

3. الألكلة

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. تفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها البعض

يمكن أن تتفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها البعض لتشكيل الببتيدات - وهي مركبات تحتوي في جزيئاتها على رابطة ببتيدية -C (O) -NH-

في الوقت نفسه ، تجدر الإشارة إلى أنه في حالة حدوث تفاعل بين نوعين من الأحماض الأمينية المختلفة ، دون ملاحظة بعض شروط التوليف المحددة ، يحدث تكوين الببتيدات المختلفة في وقت واحد. لذلك ، على سبيل المثال ، بدلاً من تفاعل الجلايسين مع الألانين أعلاه ، مما يؤدي إلى الجلايسيلانين ، يمكن أن يحدث تفاعل يؤدي إلى Alanylglycine:

بالإضافة إلى ذلك ، لا يتفاعل جزيء الجلايسين بالضرورة مع جزيء ألانين. تحدث تفاعلات الببتلة أيضًا بين جزيئات الجلايسين:

والألانين:

بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأن جزيئات الببتيدات الناتجة ، مثل الجزيئات الأصلية للأحماض الأمينية ، تحتوي على مجموعات أمينية ومجموعات كربوكسيل ، يمكن أن تتفاعل الببتيدات نفسها مع الأحماض الأمينية والببتيدات الأخرى بسبب تكوين روابط ببتيدية جديدة.

تستخدم الأحماض الأمينية الفردية لإنتاج بولي ببتيدات اصطناعية أو ما يسمى بألياف البولي أميد. لذلك ، على وجه الخصوص ، باستخدام التكثيف المتعدد لحمض 6-aminohexanoic (ε-aminocaproic) ، يتم تصنيع النايلون في الصناعة:

يتم استخدام راتينج النايلون الناتج عن هذا التفاعل لإنتاج ألياف النسيج والبلاستيك.

تكوين الأملاح الداخلية للأحماض الأمينية في محلول مائي

في المحاليل المائية ، توجد الأحماض الأمينية بشكل أساسي في شكل أملاح داخلية - أيونات ثنائية القطب (zwitterions).